【2017年整理】生物化学 考试重点.docxVIP

第四章蛋白质化学 大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？ 1，蓝紫色。谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。可以用于蛋白质定量分析。 2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。 肽键有哪些结构特点？ 答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。 维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？ 答：一级结构：肽键，二硫键 二级结构：氢键 三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键） 四级结构：疏水键 α螺旋，β折叠结构有什么特点？ 答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。 2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm 3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。 Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。 2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定 何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？ 1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。 2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。②生物活性丧失（主要） 一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。 3.三级结构 4.四级结构 蛋白质的沉淀方法有哪些？ （1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。盐析得到的蛋白质沉淀经过透析脱盐后仍有生物活性。 （2）重金属离子沉淀蛋白质：调节蛋白质溶液的PH值＞等电点，蛋白质带负电荷；PH值等电点，蛋白质带正电 （3）生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质 （4）有机溶剂沉淀蛋白质（等电点条件下） （5）加热 等电点：在某一pH值下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为等电点 一级结构决定构象，进而决定其功能。直接改变一级结构可直接影响其功能。 大分子特性：不易透过半透膜，蛋白质溶液是胶体溶液，同性电荷与水化膜是其主要稳定因素。 沉降 沉淀 蛋白质含氮量16%，生物样品中蛋白质含量=样品含氮量*6.25 各种可抑性抑制作用比较 作用特征 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 与I结合的组分 E E/ES ES Km变化 上升 不变 下降 Vmax变化 不变 下降 下降 第五章核酸化学 1某DNA样品含腺嘌呤15.1％（按摩尔碱基计），计算其余碱基百分含量。 A=T=15.1% C=T=34.9% 2.DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出？试述其结构模型。 1953年 Watson和Crick提出 右手双螺旋结构 3.DNA双螺旋结构有什么基本特点？其二级结构为右手螺旋结构 （1）DNA由两股链反向平行构成，两股链通过氢键结合在一起，碱基互补配对原则：A以两个氢键和T配对，G以三个氢键和C配对。 （2）DNA双链进一步形成右手双螺旋结构。 （3）氢键（横向稳定性）和碱基（纵向稳定性）堆积力维系双螺旋结构的稳定性。 4.tRNA的结构有何特点？有何功能？ 特点（2）含有7到15个稀有碱基，大多数分布在非配对区。 （3）3’端都含有CCA-OH序列，是氨基酸结合的部位；5’端大多数是鸟苷酸。 （4）都具有三叶草形的二级结构。 （5）都具有倒“L”形的三级结构。 功能：在蛋白质的生物合成过程中，tRNA起选择性转运氨基酸和识别密码子的作用。 mRNA：把遗传信息从DNA带给核糖体，知道蛋白质合成 tRNA：蛋白质合成中转运氨基酸；将核酸语言翻译成蛋白质语言 rRNA：核糖体结构成分 5.DNA和RNA的结构有何异同？同：都由磷酸，戊糖，含氮碱基构成 异：DNA的戊糖是脱氧核糖，RNA是核糖 DNA是双链结构，RNA是单链结构 DNA碱基是A,G,C,T碱基，RNA碱基是A,G,C,U碱基 名词解释: 解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度 变性：双链DNA解旋，解链，形成无规则线团，发生性质改变，伴随增色效应 复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变形DNA单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构。伴随减色效应。不同来源的两股DNA只要存在互补序列就可以形成分子杂交核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结