14级生化重点.docVIP

考试时间：17周周一（6.17），18:30--20:30教室：2119 题型：名解5题10分，填空20空10分，单选20题20分，双选10题10分，配伍10空10分，简答4题20分，问答题2题20分 第一章蛋白质的结构与功能 蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和 S。 蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 。 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质分为： 非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸 极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、络氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 特殊氨基酸：脯氨酸是亚氨基酸。半胱氨酸与胱氨酸可互相转换。 三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质 （一）氨基酸具有两性解离的性质 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（PI) （二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 含有共轭双键的 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 肽键：是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。 多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端 （二）体内存在多种重要的生物活性肽 谷胱甘肽（GSH），由谷氨酸、半胱氨酸、和甘氨酸组成的多肽。分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性。作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 蛋白质的分子结构（重点是知道每一级结构的结构和维持力） 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构 定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键的位置 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素 多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构 定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要的化学键：氢键 参与肽键形成的6个原子在同一平面上 参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 蛋白质二级结构：?α-螺旋 β?-折叠 β?-转角 无规卷曲 模体是具有特殊功能的超二级结构 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ。 二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。模体是具有特殊功能的超二级结构。 在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构 1、定义: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 2、结构域是三级结构层次上的局部折叠区 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域 含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 ，蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 亚基之间的结合主要是氢键和离子键 蛋白质的分类 根据蛋白质组成成分:单纯蛋白和结合蛋白 根据蛋白质的形状：纤维蛋白和球蛋白 蛋白质的理化性质 蛋白质具有两性电离的性质 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 蛋白质具有胶体性质 蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜 蛋白质空间结构破坏而引起变性 1、在某些物