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简答题 第一章 1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构有什么特征？ 答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸（除甘氨酸外），均为L-α-氨基酸，在α-碳原子上连有一个氨基、一个羧基、一个氢原子、一个侧链。每个氨基酸的侧链各不相同，使其表现不同性质的结构特征。 2.简述蛋白质的主要理化性质。 答：蛋白质由氨基酸组成，又是生物大分子物质，所以其既有氨基酸的性质，又有其作为生物大分子的独特性质。 两性电离：蛋白质是两性电解质，具有两性解离的性质。在某一PH值溶液中，其解离成正、负离子的趋势相等，此时溶液PH值即为等电点。 蛋白质的胶体性质：蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷，使蛋白质在溶液中稳定存在。 蛋白质变形、沉淀和凝固：某些理化因素可以破坏蛋白质的空间构象，使其变性，变性后的蛋白质容易发生沉淀，将变性后的蛋白质加热，使其不再溶于强酸、强碱中，此即为蛋白质的凝固作用。 蛋白质的吸收：蛋白质的分子中也有含共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，据此性质可作为蛋白质定量测定。 蛋白质的显色反应：I茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物——还原茚三酮+还原茚三酮—茚三酮——蓝紫色化合物，此性质可作为氨基酸的定量分析方法。II双缩脲反应：肽键+硫酸铜——（加热、稀碱溶液）紫色、红色物，氨基酸无此反应，此可作为检测蛋白质的水解程度的方法。 3.试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。 答：（1）多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 （2）蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。 （3）蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用、离子键、氢键和范德华力等。 （4）有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，才能完整的表达功能，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价键相连接，蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。 4.试述蛋白质二级结构的要点。 答：（1）α-螺旋：I多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；II氨基酸侧链伸向螺旋外侧；III每个肽键的氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，以此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构。IV每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。 （2）β-折叠：I多肽链充分伸展，每个肽单元以Ca为旋转点，依次折叠成锯齿结构；II氨基酸侧链交替地位于锯齿结构的上下方；III两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羧基氧和氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；IV肽链有顺式平行和反式平行两种。 （3）β-转角：I常发生于肽链180·回折时的转角上；II通常由4个氨基酸残基组成，其第1个残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。 （4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。 第四章 1．简述葡萄糖-6-磷酸在代谢中的重要性。 答：6-磷酸葡萄糖是葡萄糖在己糖激酶作用下的产物。 它可以通过糖酵解或有氧氧化途径继续分解代谢，产生ATP供能。 在糖异生过程中，在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下转化为葡萄糖。 在磷酸葡萄糖变位酶的作用下转变为1-磷酸葡萄糖，可再进一部合成糖原。 可以循磷酸戊糖途径代谢，产生磷酸戊糖和NADPH。 2．糖的有氧氧化代谢过程包括几个阶段，限速酶及其催化的反应？ 答：氧化的整个反应过程可分为3个阶段，葡萄糖经糖酵解途径分解成丙酮酸，反应在胞液中进行，丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化，第2、3阶段的反应在线粒体内进行。关键酶有：I糖酵解途径中关键酶有6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶、丙酮酸激酶。II丙酮酸脱氢酶复合体是关键酶，催化丙酮酸氧化脱氢、脱羧生成乙酰CoA。III三羧酸循环中关键酶有柠檬酸合成酶催化柠檬酸合成，异柠檬酸脱氢酶催化异柠檬酸脱氢生成α-酮戊二酸，α-酮戊二酸脱氢、脱酸生成琥珀酰CoA。 3.糖异生完全是糖酵解的逆过程，这种说法对吗？为什么？ 答：这种说法不对。糖异生虽然基本经糖酵解的逆过程进行，但其中由6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的，而克服这三道阻碍需要4个关键酶催化