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(生物化学复习思考题王镜岩版
复习思考题：
1.生物化学的主要研究内容是什么？
2.静态生化和动态生化各包含哪些内容？
3.生物化学在生命科学中有什么样的地位，它能否代替整个生物学？
4.简述生物化学发展的历史，从中得到什么启示？
5蛋白质的组成元素是哪些，元素组成最稳定的是哪种？
6蛋白质的水解有哪几种方法，各有什么优缺点？
7蛋白质的分子量与氨基酸残基数的关系是什么？
8常见的简单蛋白和结合蛋白有哪些种？
9蛋白质有哪些功能？
10蛋白质合成氨基酸有哪些种，哪些是酸性氨基酸，哪些是碱性氨基酸，哪些是非极性氨基酸？
11蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸在结构上有何不同？
12氨基酸在生物体内有何意义？
13有一商家自称它的营养酒含有多种氨基酸，营养丰富。这一广告对吗，为什么？
14.为什么说氨基酸通常是以离子形式存在，氨基酸的带电数与什么因素有关？
15什么是氨基酸的等电点，如何求氨基酸的等电点？
16茚三酮反应的原理是什么，它的主要应用是什么？
17巯基蛋白质有何影响？
18氨基酸的哪些性质可用与氨基酸的定性定量分析？
19试述分配层析的基本原理。
20吸附层析的原理是什么？
21分配层析与离子交换柱层析的原理有何异同？
22阳离子树脂和阴离子树脂的操作有何不同？
23分子筛层析的原理，它与其它层析方法有何不同？
24气相色谱的工作原理是什么，它对分离的样品有何要求？
25高压液相色谱的工作原理是什么？它的特点是什么？
26什么是蛋白质的一级结构，它与共价结构有何区别？
27如何描述蛋白质的一级结构？
28如何读和写蛋白质的氨基酸序列？
29肽键和一般的酰氨键有何区别，肽键结构有何特点？
30肽链的中解离基团的解离特性与游离氨基酸相比有何变化？
31肽链的化学性质和旋光性与游离氨基酸比有何变化？
32天然肽有哪些生物活性？
33谷胱甘肽的结构和一般多肽有何不同。谷胱甘肽的生理意义是什么？
34氨基酸序列测定有何意义？
35氨基酸序列测定的一般程序是什么？总的策略是什么？
36氨基酸序列测定时N-末端和C-末端有哪些方法？
37肽段制备有哪些方法，肽段制备时应注意哪些问题？
38二硫键位点的确定用什么方法？
39蛋白质一级结构与其生物学功能有何关系？
40什么是超二级结构？
41什么是肽平面？什么是肽平面的二面角（定义，大小及方向的定义）？
42肽链的折叠限制因素是什么？
43蛋白质二级结构有哪些类型，试阐述各种类型的有关参数，立体结构。
44蛋白质的氨基酸顺序与其二级结构有何关系？
45什么是超二级结构，它有哪几种基本的类型？
46什么是纤维蛋白，它分布于哪些动物组织中？
47α—角蛋白和β—角蛋白的的结构特点各是什么？
48试比较胶原蛋白和α—角蛋白的结构特点和生理功能？
49弹性蛋白的结构有何特殊的地方？
50什么是蛋白质的三级结构？什么是蛋白质的结构域？蛋白质的结构域与三级结构之间有何联系？
51蛋白质的结构域有何意义？蛋白质的结构域有哪些类型？
52蛋白结构稳定因素有哪些，这些作用力的存在条件是什么？它们对蛋白质高级结构有何意义？
53什么是蛋白质变性，引起蛋白质变性的因素有哪些？
54蛋白质变性的本质是什么，各种变性因素的变性机制是什么？
55什么是可逆变性，什么是不可逆变性？
56球状蛋白有何共同的结构特点？
57以肌红蛋白和胰岛素为例说明蛋白质结构与功能的一致性？
58什么是蛋白质的四级结构？寡聚蛋白质和蛋白质复合体之间有何区别？
59寡聚蛋白质有哪些重要的结构特点？寡聚蛋白与单体蛋白质相比有何意义？
60什么是别构效应，同位效应，异位效应？
61血红蛋白与肌红蛋白相比结构和功能有何不同？
62蛋白质结构与疾病有何关系？
63免疫球蛋白的结构特点是什么？
64蛋白质的酸碱性质是由什么因素决定的？
65测定蛋白质的分子量的方法有哪些？
66盐溶和盐析的机制是什么？
67蛋白质溶液稳定的因素是什么，如何使蛋白质沉淀？
68蛋白质分离纯化有哪些方法，各自的原理是什么？
69.酶的一般催化剂特性有哪些？这些特性有何意义？
70.酶的生物学催化剂的特性有哪些？有何生物学意义？
71.酶的化学组成是什么？辅基和辅酶有何区别？
72.酶的习惯命名法的依据是什么？国际命名法的规则又是什么？
73.酶的分离纯化与一般蛋白质的分离纯化比较有哪些要注意的地方？
74.酶活测定方法有哪些原则？
75.什么是酶的比活？分子转化数？各有何意义？
76.什么是酶促动力学？底物浓度与酶活有何关系？
77.米氏方程如何推导的？
78.米氏常数有何物理意义和生物学意义？
79.影响酶促反应速度的因素有哪些？各自的作用机制是什么？
80.激活剂和抑制剂与变构调节的调节物有何区别？
81.抑制剂与变性剂之间有何区别？
82.可逆抑制剂有哪些类型，它们对酶的动力学特性有影响？
83.
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