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第五章 生物化学 第一节 生命物质的结构基础 蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸残基排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的二级结构主要包括a—螺旋、β—折叠、β—转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间 位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用，离子键、氢键和范德华力。 蛋白质的四级结构：是指各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用。维系四级结构的作用力主要是疏水作用。 蛋白质的化学成分与基本结构——氨基酸结构特点 蛋白质的化学成分：C、H、O、N、S 每克样品的含氮量 * 6.25 * 100 = 100g 样品中蛋白质含量（g%） 蛋白质结构的基本单位——氨基酸 H 基本氨基酸有20种。 R C COOH 氨基酸的通式： NH 按营养价值分三类：1.人类8种必需AA（人体内不能自身合成，必须从食物中获得） :颉、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖（借一两本淡色书来） 2.半必需AA：组、精 3.非必需AA 肽键，即酰胺键 核酸（包括DNA和RNA）分子组成 核酸的化学组成：C、H、O、N、P 核酸的基本结构单位是单核苷酸。核苷酸由磷酸、含氮碱基和戊糖组成。 DNA和RNA的化学成分： DNA RNA 嘌呤碱 腺嘌呤(A) 鸟嘌呤(G) 腺嘌呤(A) 鸟嘌呤(G) 嘧啶碱 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T) 胞嘧啶(C) 尿嘧啶(U) 戊糖 D—2’—脱氧核糖 D—核糖 酸 磷酸 磷酸 核苷由戊糖和碱基缩合而成。 核苷中戊糖的羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。 碱基互补原则：A=T C=G A=U 4． DNA及双螺旋结构模型要点 DNA的一级结构指四种脱氧核苷酸按照一定的排列顺序以3’，5’—磷酸二酯键相连形成的多聚脱氧核苷酸链。DNA的书写规则应从5’末端到3末端。 DNA双螺旋的结构特点： 两条多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕呈反平行走向，右手螺旋结构。 螺旋的平均直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm 磷酸和核糖在双螺旋外侧，嘌呤碱基和嘧啶碱基位于双螺旋的内侧。 DNA双螺旋结构稳定性的维系靠氢键和碱基堆积力。 根据碱基互补原则，当一条多核苷酸链的序列被确定以后，即可推知另一条互补链的序列。 核小体和染色体的形成 核小体由DNA和组蛋白共同组成。 染色体的基本单位是核小体。 染色体的形成：DNA双螺旋分子 组蛋白八聚体 DNA双螺旋分子缠绕（核心颗粒） 串珠样的结构 纤维状结构及襟状结构 棒状的染色体 6． DNA的变性、复性 DNA的变性是指：DNA双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团。 DNA变形之后，粘度降低，浮力密度升高，还有增色效应（DNA对紫外线的吸光率明显升高）。 DNA的复性是指：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成为双螺旋结构的过程。 7． 酶促反应的特点：反应条件温和、高度的催化效率、高度的特异性、可调节性 8． 酶的分子组成和活性中心 酶 单纯酶蛋白 结合酶蛋白 蛋白质部分 + 非蛋白部分 酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶 金属离子 小分子有机化合物（辅基或辅酶） （或作为酶活性中心部位的 组成部分，或帮助形成酶 活性所必需的构象） 酶的活性中心的功能：1.与底物结合的结合部位 2.催化底物 酶的无活性前体成为酶原。 酶原激活本质：形成活性中心的过程。 酶原激活的生物学意义：保护消化道本身不受自身酶的水解破坏 保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。 同工酶：是指催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质、反应活性及免疫学性质不同的一组酶。 比如，乳酸脱氢酶（LDH）有5种不同的同工酶。其中LDH1帮助诊断心肌梗塞，LDH5帮助诊断肝癌。 酶促反应速度的影响因素：酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂。 抑制剂对酶促反应速度的影响