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第七章 氨基酸代谢 Metabolism of Amino Acid §1 蛋白质的营养作用 一、蛋白质营养的重要性（生理功用） 蛋白质是生命的物质基础 维持细胞、组织的生长、更新与修补 参与催化、运输、代谢调节 作为能源物质（仅占总能量需求的18%） 要满足成人每日蛋白质80克的需要量 “一把蔬菜一把豆，一个鸡蛋加点肉” 定义：机体需要而又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸。 共八种： Ile 、 Trp、 Met、 Thr、 Val Leu、 Lys 、Phe 半必需氨基酸： Tyr、Cys Phe Tyr Met Cys 八种： Ile 、 Leu 、 Trp、 Thr 、Phe 、 Lys、 Met、 Val 几种生理价值较低的蛋白质混合食用，生理价值提高。 §2 蛋白质的消化、吸收与腐败 §3 氨基酸的一般代谢 一、体内蛋白质分解生成氨基酸 §3 氨基酸的一般代谢 （一）转氨基作用 R’-COCOOH R”-CH COOH 体内有多种转氨酶，具有特异性： 不同氨基酸与转氨酶之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化 α-酮戊二酸、丙酮酸、草酰乙酸作为氨基接受体的转氨酶体系常见 谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要 转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛 丙氨酸氨基转移酶 ALT （alaninetransaminase ） 又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。 丙氨酸 + α-酮戊二酸 丙酮酸+谷氨酸 天冬氨酸氨基转移酶 AST （aspartate transaminase, ） 又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。 天冬氨酸 + α-酮戊二酸 草酰乙酸 + 谷氨酸 4. 辅酶作用机制 转氨机制 6. ALT 、AST的临床意义 §3 氨基酸的一般代谢 L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydro-genase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生成的NADH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。 该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 上述两步反应是可逆的，通过该途径可以合成谷氨酸。 §3 氨基酸的一般代谢 （三）联合脱氨基作用 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸(α-ketoacid)的过程，称为联合脱氨基作用。 §3 氨基酸的一般代谢 1. 生糖氨基酸：大部分 2. 生酮氨基酸：Leu（亮）Lys（赖） 3. 生糖兼生酮氨基酸： 酪 苯 色 异亮 苏 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)： 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。 谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。 生理意义： 谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。 谷氨酰胺的生物学意义 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 鸟氨酸循环与尿素的合成ornithine cycle and urea synthesis 1. 反应起始物 CO2、NH3 Asp中的氨基 2. 反应场所