03 酶蛋白结构与功能.ppt

求职应注意的礼仪 求职时最礼貌的修饰是淡妆 面试时最关键的神情是郑重 无论站还是坐，不能摇动和抖动 对话时目光不能游弋不定 要控制小动作 不要为掩饰紧张情绪而散淡 最优雅的礼仪修养是体现自然 以一种修养面对两种结果 必须首先学会面对的一种结果----被拒绝 仍然感谢这次机会，因为被拒绝是面试后的两种结果之一。 被拒绝是招聘单位对我们综合考虑的结果，因为我们最关心的是自己什么地方与用人要求不一致，而不仅仅是面试中的表现。 不要欺骗自己，说“我本来就不想去”等等。 认真考虑是否有必要再做努力。 必须学会欣然面对的一种结果----被接纳 以具体的形式感谢招聘单位的接纳，如邮件、短信 考虑怎样使自己的知识能力更适应工作需要 把走进工作岗位当作职业生涯的重要的第一步，认真思考如何为以后的发展开好头。 Thank you * ②相对专一性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性(relative specificity)。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酯酶对一般的磷酸酯的水解反应都有作用。 ③立体异构专一性：酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体专一性(stereo specificity)。如α-淀粉酶只能催化水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能催化水解纤维素中的β-1,4-糖苷键。 * * * * Michaelis和Menten在前人工作的基础上，经过大量的实验，1913年前后提出了反应速度和底物浓度关系的数学方程，即米曼氏方程(Michaelis-Menten equation)，简称米氏方程． 米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。 Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶的转换数(turnover number)，即动力学常数K3。 定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 * Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 * * * 米氏常数的意义 酶的特征性物理常数，表示与底物的亲和力， Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 Km值只与酶的性质、酶所催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。 酶的种类不同，Km值不同。 米氏方程说明了酶促反应与底物浓度的定量关系，也证实了中间复合物学说。 二、抑制剂对反应速度的影响 凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质，称做酶的抑制剂(inhibitor)。 抑制作用分为： 可逆性抑制 不可逆性抑制 (一)可逆性抑制 抑制剂与酶以非共价键结合，在用透析等物理方法除去抑制剂后，酶的活性能够恢复，即抑制剂与酶的结合是可逆的。 可逆性抑制分为二类: 1. 竞争性抑制 2. 非竞争性抑制 1.竞争性抑制 抑制剂与底物竞争性地与酶的活性中心结合，抑制了酶的活性。 其特点是: 1)抑制剂的结构与底物相似 2)增大底物的浓度可降低或解除抑制 可逆抑制作用的动力学特征 加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。 竞争性抑制 无抑制剂 竞争性抑制剂 1/Vmax 2、可逆抑制作用动力学 2.非竞争性抑制 抑制剂I不影响底物S与酶E的结合，抑制剂I可以和底物共同与酶E结合生成ESI复合体。一旦形成ESI复合物，再不能释放形成产物P。 （二）不可逆性抑制作用 不可逆性抑制作用的抑制剂，通常以共价键方式与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性。 有机磷杀虫剂能专一作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基，使其磷酰化而抑制酶的活性。 当胆碱酯酶被有机磷杀虫剂抑制后，神经末稍分泌的乙酰胆碱不能及时分解，乙酰胆碱会导致胆碱能神经过度兴奋的症状。 解磷定等药物可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀虫剂分离而复活