02第二章普通生物化学第四版蛋白质化学范例.ppt

第二章 蛋白质化学 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 （4）典型 的寡聚蛋白 小的嗜氧生物通过来自环境的简单扩散就可以获得代谢需要的氧。但大的动物不能依靠扩散获得充足的氧供应，他们都有将氧从肺或鳃转运到其它组织的循环系统。氧只是微溶于水，所以在哺乳动物和鸟中，氧是结合在血红蛋白分子上依靠红细胞转运的。在显微镜下观察，一个成熟的哺乳动物的红细胞象是一个双凹形的盘，没有核或其它内膜封闭的亚器官。人的红细胞中充填了大约3×108个血红蛋白分子。 Max Perutz经过二十多年的努力通过X-射线晶体图确定了马血红蛋白的结构。成年人的血红蛋白是一个由两个?亚基和两个?亚基两种类型亚基组成的四聚体。?和?都很类似于肌红蛋白，只是肽链稍微短一点。?和?隔着一个空腔彼此相向。每个?亚基是由141个氨基酸残基组成，而每个?亚基有146个氨基酸残基。无论是?还是?亚基，它们的三级结构几乎与肌红蛋白相同。血红蛋白是??的二聚体，因为?和?相互作用比?与?，?和?之间的相互作用强得多。 6、蛋白质结构小结 7、稳定蛋白质结构的力 8、球状蛋白质与纤维状蛋白质结构 (1)球状蛋白质：分子接近球状或椭球状，溶解度较高，包括绝大多数蛋白质，属活性蛋白,具各种生物学活性，包括酶、抗体蛋白、激素蛋白、载体蛋白——是功能蛋白质。 其结构包括前面所讲的二级、超二级、结构域、三级、四级结构。 (2)纤维状蛋白：呈长纤维状或薄片状、坚硬不溶于水——是结构蛋白。 ①角蛋白： ?-角蛋白 羊毛、头发、皮肤以及指甲中的主要蛋白?-角蛋白是一个几乎都是由?-螺旋组成的纤维蛋白。?-角蛋白的基本结构单位是由3个右手?-螺旋组成的，这些螺旋彼此缠绕形成一个左手超螺旋的原纤维（protofibril），9个原纤维围绕其它2个原纤维排列形成微纤维（microfibril）。在头发中，微纤维又组装成巨原纤维（macrofibril）。 原纤维和巨原纤维都是通过二硫键交联的，大大增加了整体结构的稳定性。 烫发是一项生化工程： 带有许多二硫键的角蛋白，例如指甲的角蛋白就很硬，而且不易弯曲。而含有少量二硫键的角蛋白，例如羊毛中的角蛋白就很容易弯曲和伸长。烫发实际上是一个生物化学过程，头发经含有使二硫键还原的试剂处理后使得原来的二硫键打开，形成还原型的SH，然后再用使半胱氨酸残基氧化的试剂处理以便形成错接的新的二硫键，导致头发弯曲成卷。 球蛋白中?-螺旋含量变化很大，有些蛋白质（例如在肌红蛋白和血红蛋白）的75％以上的氨基酸残基出现在?-螺旋中，但另外一些蛋白质（例如胰凝乳蛋白酶）几乎不含有?-螺旋。已经研究过的球蛋白中的?-螺旋平均含量是26％。 ?-角蛋白： ②胶原蛋白： 胶原蛋白（collagen）中存在的螺旋结构不同于一般的?-螺旋，而且胶原蛋白中的多肽链是通过共价键结合在一起的，所以胶原蛋白很稳定，是大多数动物结缔组织的最主要的蛋白质成分，是最丰富的脊椎动物蛋白，占哺乳动物内总蛋白的25％至35％。至少存在着15种不同类型的胶原蛋白，它们出现的形式和功能都不同。 例如称之骨质的钙化细胞间质就含有胶原蛋白和钙-磷聚合物；筋腱中的胶原蛋白形成硬的、象绳子一样延展性非常好的纤维；皮肤中的胶原蛋白则形成编织疏松的纤维，可以向各个方向扩展；血管中的胶原纤维排列成弹性网状。人们熟悉的胶原产品包括明胶和动物胶，胶原也是皮革的主要成分。 天然的胶原是一个由3条具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋的分子。胶原的超螺旋结构是靠链间氢键以及螺旋和超螺旋的反向盘绕维持其稳定性的。一个典型的胶原分子长300nm、直径为1.5nm。在每一条左手螺旋的胶原链内，每一圈螺旋需要3个氨基酸残基，螺距为0.94nm，即每一个氨基酸残基轴向距离为0.31nm。胶原螺旋的螺旋度不象?-螺旋那么高。胶原螺旋的左手性，以及胶原的许多刚性源于许多脯氨酸残基的立体限制。胶原分子的末端含有非螺旋部分，这一部分似乎对纤维形成过程中胶原分子的正确排列以及交联是必需的。 蛋白质结构与艺术 返回 著名艺术家吴冠中先生根据蛋白质结构创意了大型雕塑《生之欲》 五、蛋白质结构与功能关系 ② 种属差异与进化树： 不同种属来源的同源蛋白质一般具相同或相近长度的多肽链，比较这些同源蛋白质的一级结构并找出其中的差异，称为同源蛋白质的种属差异。 细胞色素C广泛存在于需氧生物的线粒体中，在生物氧化中起很重要的作用。目前已有近百种细胞色素C的一级结构被测定，并进行比较研究，发现种属差异是明显的。 （一）一级结构与功能的关系 1、一级结构的种