生化主要知识点复习总结.docxVIP

结构特点：1.含苯环: phe2.含酚羟基: Tyr3.含吲哚环: Trp4.含羟基:Ser Thr5.含硫: Cys Met6.含胍基:Arg7.含咪唑基: His一、氨基酸的理化性质：两性电离等电点(pI） 在水溶液中能两性电离而成兼性离子分子呈电中性时的溶液的pH值紫外吸收芳香族氨基酸特有(phe，Tyr,Trp)吸收峰：波长280nm 茚三酮反应 加热氨基酸 + 茚三酮 蓝紫色化合物 (570nm)氨基酸的定量方法二、蛋白质的空间结构定义维系键举例一级结构（primary structure）（1）多肽链中氨基酸（残基）的排列顺序。（2）是蛋白质的基本结构。（3）是空间结构、生理功能的基础。肽键（二硫键）二级结构(second structure）多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，其主链原子的局部空间排布，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。氢键超二级结构（super secondary structure）和结构域（domain）超二级结构（模体，motif）蛋白质多肽链上的一些二级结构单元，有规律地聚集起来，形成αα，βββ，βαβ, β2α, αTα等结构基因表达调控中的转录因子（具备功能）（锌指，亮氨酸拉链、αTα、β2α）结构域（domain）单个或多个超二级结构进一步集结形成在蛋白质分子空间结构中可明显区分的区域脱氢酶蛋白、细胞膜受体蛋白三级结构 (tertiary structure)在二级结构的基础上，包括相距较远的氨基酸残基及其侧链R基团形成的整个多肽链的空间构象。特点:为球状或者为椭圆状蛋白质，具有生命活性，可形成亲水表面和疏水内核。疏水键肌红蛋白免疫球蛋白四级结构(quaternary stucture)指几个各具独立三级结构的多肽链之间的相互集结，并以特定的方式接触，排列形成更高层次的大分子空间构象亚基：1.具备三级结构，单独存在无活性2.存在于四级结构中亚基间以盐键相连Hb血红蛋白蛋白质结构与功能的关系举例一级结构1、一级结构不同，功能不同2、一级结构相同，功能相同3、一级结构中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。4、一级结构中关键部位氨基酸残基发生变化，可导致功能变化。1.非关键部位：人、猪、牛胰岛素2.关键部位：镰刀型细胞贫血症（β链N端第6个氨基酸为Glu突变为Val）HbS携氧能力下降，缺氧时RBC呈镰刀状，脆性增加，溶血空间结构特定功能，特定构象：α-螺旋:指甲/毛发中角蛋白；π螺旋:肌腱/皮肤中胶原蛋白β-片层:蚕丝中丝心蛋白；离子通道α螺旋主链右手螺旋（单链）,3.613螺旋氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响α螺旋稳定蛋白质空间构象β折叠:伸展的肽链结构肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。β转角：肽链出现180°转回折的“U”结构由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子，较α螺旋紧密常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分π螺旋：左手螺旋4.418，氢键维系螺旋稳定多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维无规则卷曲：是蛋白质中一系列无序构象的总称是蛋白质分子结构与功能的重要肽段三、蛋白质变性：变性因素 物理或化学因素（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）机制蛋白质空间结构破坏，一级结构未破坏 性质的变化（理化性质的改变和生物活性的丢失）溶解度降低/黏度增加结晶能力消失/生物活性丧失易被蛋白酶水解 实际应用防止蛋白制剂/蛋白质药物的变性失活（低温保存）使细菌蛋白质变性失活，消毒杀菌（紫外线杀菌等）四、核苷酸1、核苷酸的生物学功能：核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP一磷酸核苷（NMP/dNMP）核酸的构件分子二磷酸核苷（NDP/dNDP）NDP dNDP 能量储存的载体（ADP ATP）三磷酸核苷（NTP/dNTP）RNA/DNA合成原料，参与能量代谢（ATP）；参与物质代谢（UTP，2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能：一级结构（DNA/RNA）核苷酸的排列顺序碱基的排列顺序DNA空间结构二级结构--双螺旋结构超螺旋结构/染色质原核生物：封闭的环状双螺旋真核生物：核小体→染色质→染色体（DN