生物化学2-第01章蛋白质的结构与功能幻灯片.pptVIP

蛋白质的结构与功能 蛋白质的概念和生物学重要性 第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质 第五节 蛋白质的分离纯化 学习指导 重 点： 1. 蛋白质的生物学重要性。 2. 蛋白质的分子组成特点和基本单位。 3. 蛋白质的分子结构及其与功能的关系。 难 点： 1. 蛋白质的结构与功能的关系。 2. 蛋白质分离纯化的原理。 进 展： 1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。 概　述 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质研究的历史 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： * Melamine (三聚氰胺 ) “Poisonous milk powder” case 一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 氨基酸的一般结构 20种L型氨基酸在pH 7.0 时的结构及分类 R为脂肪族基团的AA R为芳香族基团的AA R为含硫基团的AA R为含醇基基团的AA R为碱性基团的AA R为酸性基团的AA R为含酰胺基团的AA Gly无旋光性 侧链疏水 Ile有4种可能的立体异构体（因其α、β-碳是不对称碳）： L-Ile, D-Ile, L-别构Ile, D-别构Ile Ala, Val, Leu, Ile侧链高度疏水 Pro为亚氨基酸 Phe, Trp侧链疏水，Tyr侧链亲水 UV特征吸收： Phe的λmax＝257nm (?257=2.0x102); Tyr的λmax＝275nm(?275=1.4x103); Trp的λmax＝280nm (?280=5.6x103). 附：Lambert-Beer法测定蛋白质含量 大多数蛋白质都含有芳香族氨基酸，测定溶液280nm吸收，可根据Lambert-Beer公式计算蛋白质含量： Met侧链疏水 Met又称蛋氨酸 Cys侧链亲水 Cys的巯基类似弱酸 (pK=8.4) Ser, Thr含β-羟基 其β-羟基参与很多酶的活性部位反应 Thr类似Ile，有四种立体异构体 侧链亲水 侧链有碱性基团 其侧链： His含咪唑基 Lys含ε-氨基 Arg含δ-胍基 Arg是20种AA中碱性最强的AA, 侧链胍基基团pK=12.5 侧链亲水 侧链有酸性基团 其侧链： Asp含β-羧基 Glu含γ-羧基 Glu单钠盐是调味品味精 Asp、Glu的酰胺化产物，侧链不带电荷 侧链亲水 侧链强极性，常存在于蛋白质表面 可与其它AA极性侧形成氢键 四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 小 结 蛋白质的基本组成单位是L-?-氨基酸，其结构特点 氨基酸按其侧链的结构和理化性质分类。 Hydrogen bonds: 每个helix: 3.6 AA 0.54 nm, AA侧链: 柱体外侧. β-turn 五、蛋白质的分类 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 小 结 蛋白质各级结构的