蛋白质1.ppt.ppt

粘蛋白也属于一种糖蛋白 * 优球蛋白是在离子浓度低的环境中不溶解的血浆蛋白质。血浆优球蛋白组分中含有Fg、PLG、t-PA等，但不含纤溶酶抑制物。 * 面筋 * 谷氨酸 来自麦麸 * Emil Fischer in 1891 * 化学反应中产生的氨基酸dl是随机的，细胞中只用L是因为合成这些氨基酸的酶的活性中心是不对称的，导致合成的产物也是立体特异的 * 中性条件下 * 疏水相互作用：并非非极性基团自身的相互作用，而是来自与水溶液中为了达到最稳定的热力学状态：以最少的水分子包围非极性部位的状态 * 指在pH7.0的条件下，侧链所带的电性 * 由4个赖氨酸缩合形成 * 有300多种 * 共有20个“字母”参与组成蛋白质：蛋白质可以水解成20种不同的氨基酸 由共价键相连，每个蛋白质中的氨基酸单元称为“残基”（amino acid residue） 1806年第一个氨基酸天冬酰胺（asparagine)在芦笋（asparagus）中被发现 132年后，组成蛋白质的第二十个氨基酸酪氨酸（tyrosine）在奶酪中提取出来 命名：首次发现该氨基酸的被提取物，如天冬酰胺，酪氨酸，谷氨酸 味道：如甘氨酸（glycine） 结构：如苯丙氨酸（phenylalanine）等 Fischer 投影式 R基团的碳由离主体部分的近远被称为β，γ ，δ，ε 等，R基团连接的碳原子为α碳（并非从一端数到另一端） 其他大多数有机化合物，碳的序号从头开始数，以拥有最高原子序数基团所含有的碳原子为1号（C-1） R基中含有环结构的C原子希腊字母编号显得模棱两可，此时使用约定俗成的顺序 α碳是手性碳原子 这些氨基酸具有旋光性 有对映体（enantiomers） D，L构型 和糖类一样，氨基酸的D- L-构型，并不代表其旋光方向。 氨基酸的名称一般使用它的英文的前三个字母作为缩写附号表示，有时有单字母表示 D-氨基酸只出现在一些小肽中，如细菌的细胞壁的肽聚糖中的短肽链 依据侧链的性质： 非极性，脂肪族侧链氨基酸 侧链为芳香族的氨基酸 含极性不带电荷侧链的氨基酸 含极性带正电侧链的氨基酸 含极性带负电侧链的氨基酸 甘 丙 脯 缬 亮 异亮 甲硫 丝 苏 半胱 天冬酰胺 谷氨酰胺 苯丙 酪 色 赖 精 组 天冬 谷 甘氨酸（Gly，G）最简单，H对疏水相互作用没有实质性贡献 甲硫氨酸（Met，M）：两个含有S的氨基酸之一，其R的远端含有非极性的硫酯键 脯氨酸（Pro，P）有特征性的环状脂肪链，其亚氨基（imino）处于一个“牢固的”构象中，限制多肽链的“柔性” 疏水相互作用 熵增过程 具有相对非极性的芳香族侧链，都可以参与疏水相互作用 酪氨酸（Tyr，Y）中羟基可形成氢键，是一些酶中的重要功能基团 色氨酸（Trp，W）和酪氨酸由于含有含N的吲哚基和羟基，比苯丙氨酸（Phe，F）极性强很多 含有能与水分子形成氢键的基团 天冬酰胺（asparagine）和谷氨酰胺（glutamine）是分别由天冬氨酸和谷氨酸衍生而来的酰胺类氨基酸，很容易被酸或碱水解 两个半胱氨酸（cysteine）很容易缩合形成胱氨酸（cystine），产生疏水性很强的二硫键，在蛋白质结构中非常重要 赖氨酸：在脂肪侧链ε碳上有第二个氨基 精氨酸：含有胍基 组氨酸：含有咪唑基，侧链pKa近乎中性，在很多酶促反应中，组氨酸被用作质子的受体或供体 天冬氨酸和谷氨酸由于含有羧基，所以在中性条件下带负电 由组成蛋白质的氨基酸经修饰后形成 4-羟基脯氨酸 5-羟基赖氨酸 植物的细胞壁 胶原蛋白（collagen） 肌球蛋白（myosin） 凝血素（ prothrombin） 其他钙离子结合蛋白 6-N-甲基赖氨酸 γ-羧基谷氨酸 锁链素 弹性蛋白（elastin） 硒代半胱氨酸 实际上是丝氨酸的衍生物，非由翻译后修饰产生，在蛋白翻译过程中直接掺入。只存在于少数几种蛋白质中。 不参与蛋白质构成的氨基酸 值得一提的是鸟氨酸（Ornithine）和瓜氨酸（Citrulline） 精氨酸生物合成及代谢（arginine）的中间产物，尿素循环中的重要中间产物 胰凝乳蛋白酶 * 第一 * 牛角梳子 * Actin 和myosin * 有的直接是信号通路的配体，受体，有的作为支架蛋白将信号传递相关的蛋白质聚在一起 * The old slow way The protein is heated with 6 M hydrochloric acid for about 24 hours at 110°C. (6M hydrochloric acid is slightly more than semi-concentrated.) The new fast way Protein samples are placed in