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第三章 酶 第一节 酶通论 第二节 酶促反应动力学 第三节 酶的作用机制 第四节 酶的活性调节 第一节 酶通论 一、酶的研究历史 1857巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 1分子Glc→2分子乙醇+2分子CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，生成乙醇。 1897Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关，不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。 1913Michaelis和Menten提出米氏学说—酶促动力学原理。 1926Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。 酶及生物催化剂概念的发展 二、酶的概念 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质或核酸。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。 三、酶作为生物催化剂的特点 1．高效性 2．专一性 3．反应条件温和 4. 酶的催化活性可调节控制 酶的催化效率比化学催化剂高107 -1013 倍，比非催化反应高108 -1020 倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol·S，而用过氧化氢酶催化，效率为6 ×106 mol/mol·S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性 即酶只能对特定的一种或一类底物起作用，这种 专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的。可分为： 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个 反应， 而不作用于任何其它物质。 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作 用。包括键专一性和基团专一性。 立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构 体，只对其中的某一种构型起作用，而 不催化其他异构体。包括光学专一性 和几何异构专一性。 相对专一性 基团(group)专一性。如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。 3．反应条件温和 酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶的催化活性可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 四、酶的分类 （一）根据酶的化学组成分类： 1 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌 酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 2 结合酶：含有蛋白成分（酶蛋白）决定酶的专一性 和非蛋白成分（辅助因子）传递电子、原子或某 些化学基团（决定反应类型）。 参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。 辅酶在酶促反应中的作用特点 辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。 （二）根据酶蛋白结构特点分类 单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。一般为水解酶。 寡聚酶：由两条或多条肽链组成的酶分子。为大多数酶。 多酶复合体：由多种酶彼此镶嵌成的复合体, 它们相互配合依次进行，催化连续的 一系列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体。 多功能酶：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，往往是基因融合的产物。脂肪酸合成酶。 五、酶的命名 (2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质。 例如： 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 (3)酶的国际分类法及编号 国际酶学委员会根据酶催化的反应类型，将酶分为六大类，分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示。 1 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如:乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳