第七章化学反应速率重点.pptVIP

* （1）求速率常数，一级反应以lgρ对t作图，得直线。 解： lgρ * （2） t＝0时 lgc0＝0.81 * 第三节 化学反应速率理论简介 一、碰撞理论与活化能 碰撞理论认为：化学反应的实质是原子的重新组合。在组合过程中，必须破坏反应物分子中的化学键，才能形成产物分子中的化学键。 旧化学键的断裂和新化学键的形成，是通过反应物分子间的相互碰撞来实现的。 在反应物分子的无数次碰撞中，只有极少数的碰撞才能发生化学反应。这种能够发生化学反应的碰撞称为有效碰撞。 * 分子的 “有效”碰撞与 “无效”碰撞 * 有效碰撞(effective collision)：能发生反应的碰撞。 条件：1.合适的方向 2.需有足够的能量 活化分子：能够发生有效碰撞的分子。它比普通分子具有更高的能量。 活化能(activation energy) ：活化分子的最低能量与反应物分子的平均能量之差。 Ea = E′- E平 * 活化分子一般只占极少数，它具有的最低能量为E′。反应的活化能用符号 Ea 表示。单位：kJ·mol-1。 气体分子能量分布曲线 Maxwell-Boltzmann分布 f : 活化分子分数 * 过渡状态理论认为: 化学反应并不是通过反应物分子的简单碰撞完成的，而是反应物分要经过一个中间过渡状态，形成活化络合物。 反应物与活化络合物之间很快达到化学平衡，化学反应的反应速率由活化配合物的分解速率决定。 二、过渡态理论简介 反应过程： A …B…C A + B—C A—B + C * 活化络合物 * 放热反应的势能曲线 活化能和反应热 在过渡状态理论中，活化能为活化络合物的平均能量与反应物分子的平均能量的差值。 反应热 * Arrhenius 根据大量实验数据，总结出速率常数与温度之间的关系为： 第四节 温度对化学反应速率的影响 一、温度与速率常数的关系—Arrhenius方程 速率常数 k 的大小取决于反应的活化能Ea 和指数前因子A。但由于A 处于对数项中，对 k 的影响远较 Ea 为小，故k 的大小主要由Ea 决定。Ea越小，lnk就越大，k 也就越大。 或以对数表示： * 对于某一反应，活化能是常数，随着温度的升高，k变大，反应加快； 当温度一定时，如反应的A值相近，则活化能愈大，k愈小，也就是反应愈慢； 对不同的反应，温度对反应的影响程度不同； 温度对反应速率影响的原因在于活化分子数增加，有效碰撞增多。 注 意： * 活化能的求算 图解法：测定不同温度下的速率常数，作 ln k～1/T 图。斜率为S， Ea = -RS 两点计算法： * 例7-4 CO(CH2COOH)2在水溶液中的分解反应，10?C时 k10=1.08?10-4 s-1，60?C时k60=5.48?10-2 s-1，试求反应的活化能及30?C的反应速率常数k30 。 解： * * 二、温度影响化学反应速率的原因 温度升高活化分子比率增大 * 第五节 催化剂与酶 催化剂(catalyst)：存在较少量就能显著地加速反应而其本身最后并无损耗的物质。 催化剂能改变化学反应速率的作用称为催化作用(catalysis) 。 自催化作用： * 催化剂之所以能加快化学反应速率，是由于催化剂参与了化学反应，改变了反应途径，降低了反应的活化能，从而使更多的反应物分子成为活化分子。在反应过程中，催化剂又可以从中间化合物再生出来，导致反应速率显著增大。 催化剂降低反应活化能的示意图 A+B+C [AC]+B AB+C * 催化剂的特点 反应前后质量和化学组成不变 对正反应、逆反应均有催化作用。催化剂对反应速率的影响，是通过改变反应历程实现的。 不能改变热力学结论：方向、平衡常数和平衡状态。 选择性(特异性） * 生物催化剂 —酶(enzyme) 高度选择性：酶对所作用的底物(反应物) 有高度选择性，一种酶通常只催化某一特定反应。 高效性：对于同一反应来说，酶的催化能力比一般非生物催化剂可高出 106 ～1013 倍。 温度和溶液pH值对酶的催化活性有明显的影响：酶在常温常压下即可发挥催化作用，温度过高会引起酶变性，失去催化活化。酶只能在一定的pH范围内发挥催化作用，如果pH偏离这个范围，酶的活性就会降低，甚至完全丧失。 * 例7-5 蔗糖的水解可用H+催化或转化酶催化，其活化能分别为109 kJ·mol-1和 48.1kJ · mol-1 ，而无催化剂时活化能为1340 kJ·mol-1。如仅考虑活化能及温度对反应速率的影响，试估算在37℃时， H+催化或转化酶催化的反应速率分别为无催化剂时的多少倍，并估算无催化剂时的温度要达到多少