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生化记忆要点蛋白质的化学蛋白质的化学组成氨基酸N分子含量：16%氨基酸组成：L型α氨基酸（Gly除外） 氨基酸的分类非极性疏水氨基酸Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro肝病界双良本铺极性中型氨基酸色氨酸（Trp）、Ser、酪氨酸（Tyr）、Cys、Met、Asn、Gln、Thr酸性氨基酸Asp、Glu负碱性氨基酸Lys、Arg、His正含硫氨基己酸Met、Cys、胱氨酸芳香族氨基酸Trp、Tyr、Phe280nmUV营养必需氨基酸假设来借一两本书氨基酸的理化性质等电点：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的PH值就叫做AA的等电点肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。蛋白质的分子结构一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序维系键：肽键、二硫键测定原理： ①N端：DNFB、DNS-Cl、Edman降解法、氨肽酶法 ②C端：肼解法、羧肽酶法简答题：氨基酸序列分析①分析已纯化蛋白质的氨基酸组成②测定多肽链氨基末端与羧基末端为何种氨基酸③将肽链水解为肽段④测定各肽段的氨基酸排列顺序，采用Edman降解法⑤统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列顺序二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象维系键：氢键简答题：二级结构的表现形式：　①α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。　②β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．　③β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。④无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。简答题：测定蛋白质二级结构的策略：①测定蛋白质分子的氨基酸组成和多肽链数目②纯化蛋白质分子的多肽链③测定多肽链的氨基酸组成④分析多肽链的N端和C端⑤断裂多肽链中的二硫键⑥多肽链断裂成肽段，用两种或几种不同的断裂方式将多肽链样品降解成两套或几套肽段或称肽碎片，并将这些肽段分离开来。⑦测定各个肽段的氨基酸序列⑧确定肽段在多肽链中的次序，利用两套或几套肽段的氨基酸顺序彼此间有交错重叠，可拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。⑨确定原多肽链中二硫键的位置及酰胺的位置。蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。（1）主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。表现形式：模体（锌指结构）、结构域 ① 结构域：大分子蛋白质中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，可折叠成多个结构较为紧密的空间实体 ②模体（超二级结构）：在多肽链顺序上相邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚合体。 基本形式：αα、βββ、βαβ4.蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及 一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的 三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结 构。　主要化学键：疏水键、氢键、离子键蛋白质的结构与功能1.分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而产生的的疾病2.尿素或盐酸胍可破坏次级键，β-巯基乙醇可破坏二硫键3.血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基①存在紧张态T和松弛态R两种不同的空间构象②T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样③第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空降构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强（正协同效应）④肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构作用蛋白质的理化性质蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质胶体性质的稳定因素：水化膜，表面电荷。 简答题：蛋白质溶液的稳定因素有哪些？实验室盐析法沉淀蛋白质的原理是什么？蛋白质是大分子，外带有水化膜，具有同种电性，因而在水中能形成稳定的胶体。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pH≠pI的溶液中