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蛋白质的维结构
第五章 蛋白质的三维结构 主要内容 稳定蛋白质三维结构的作用力 多肽主链折叠的空间限制 蛋白质的二级结构 纤维状蛋白质 超二级结构和结构域 球状蛋白质与三级结构 蛋白质折叠与结构预测 亚基缔合与四级结构 (一)氢键 氢键的贡献是协同蛋白质的折叠和帮助稳定球蛋白的天然构象。 多肽链骨架的羰基和酰胺基之间,常常形成氢键使肽链形成α-螺旋和β-折叠结构。 在多肽链骨架和水之间,多肽链骨架和极性侧链之间,两个极性侧链之间以及极性侧链和水之间也可以形成氢键。 大多数氢键都是N-H……O类型的。 (二)范德华力 广义范德华力包括定向效应、诱导效应和分散效应等。 范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用,范德华力只有当两个非键合原子之间处于一定距离时才能达到最大。 虽然范德华力相对来说比较弱,但由于范德华力相互作用数量大,并且具有加和性,因此范德华力是一种不可忽视的作用力。 (三)疏水作用 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水的现象称之疏水相互作用(hydrophobic interaction)。 因为水分子彼此之间的相互作用要比水与其它非极性分子的作用更强烈,非极性侧链避开水聚集被压迫到蛋白质分子内部,而大多数极性侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。 疏水相互作用在维持蛋白质构象中起着主要的作用,也是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力。 (四)离子键 离子键是带有相反电荷的侧链之间的离子相互作用。 离子化的侧链一般都出现在球蛋白的表面,与水分子形成水化层,对于整个球蛋白的稳定性的贡献是最小的。 荷电的侧链也在蛋白质内部出现,一般与其它基团形成强氢键。 (五)二硫键 二硫键的形成并不决定多肽链的折叠。 二硫键有助于某些球蛋白的天然构象的稳定,二硫键有时存在于由细胞分泌的蛋白质中,当这样的蛋白质离开细胞内环境时,由于有二硫键的存在,可使得蛋白质对去折叠以及降解不那么敏感,而维持蛋白质的稳定。 2、多肽主链折叠的空间限制2.1 肽键 一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单位N—Cα—C组成的。 参与肽键形成的2个原子和另外4个取代成员:羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的α-碳原子,形成一个肽单位 酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间具有共振作用,形成共振杂化体,稳定性高。 肽键的特点: 1.肽键具有部分双键性质: C-N单键键长0.149nm C=N双键键长0.127nm 肽键键长0.132nm 2.肽键不能自由旋转,但N-C?和C?-C键都可以自由旋转。 3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个?碳原子(C?)都处于同一个平面内,此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面(amide plane)。 4.几乎所有的肽单位处于反式构象,只有约6%的Pro残基处于顺势构象。 2.2、多肽主链折叠的空间限制 一个蛋白质的构象取决于肽单位绕N-Cα和Cα-C键的旋转,这些键连接着多肽链中的刚性的肽单位。绕N-Cα键旋转的二面角称φ,绕Cα-C键旋转的称ψ。 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二等分H-Cα-R平面,且该旋转键两侧的主链处于顺式构型时,规定φ=0°或ψ=0° 从Cα沿键轴方向观察,顺时针旋转的φ或ψ角度为正值,逆时针旋转的为负值。 二面角所规定的构象能否存在,主要取决于两个相邻肽单位中非共价键合原子之间的接近有无障碍。 拉氏构象图 拉氏构象图上的每一点对应于一对二面角( φ或ψ ),代表一个Cα的两个相邻肽单位的构象。如果将一个蛋白质多肽链上所有C α的成对二面角都画在图上,那么蛋白质的主链构象将清楚的表现在图上。 图中,阴影部分为允许区,空白部分为非允许区。 3、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 常见的二级结构元件主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角、无规卷曲。 3.1 α-螺旋 α-螺旋是蛋白质中最常见,最典型、含量最丰富的二级结构元件。 1950年,L.Pauling预测出能够稳定存在的α-螺旋结构 α-螺旋的结构特点 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升0.15nm; 肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。由氢键封闭的环是13元环。(因此,?-螺旋也称3.613-螺旋) 蛋白质中的?-螺旋几乎都是右手螺旋。 ?-螺旋折叠过程中存在协同性。 影响α-螺旋形成的因素 ?-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关 PolyAla生理条件下自发卷曲,形
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