16别构酶和其动力学.pptVIP

;别构效应（allosteric effect）： 寡聚酶（蛋白）上一个活性部位的改变通过构象变化影响到其它活性部位的效应 别构酶（allosteric enzyme)： 能产生别构效应的酶。除了有一个活性中心外，还有别构效应剂结合位 别构效应剂（allosteric effector) ： 作用于酶活性中心外的某处，通过促使酶分子空间构象的改变而影响酶的催化。 酶的别构效应可由底物结合引起， 也可由别构效应剂结合引起的。;一 别构酶及其作用特性;(二) 别构酶作用特性----协同效应(cooperative effect) 协同效应：一个配体与蛋白或酶结合后对另一配体结合的影响 1. 分类： 同种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对后续同种 或同类配体结合的影响。 异种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对不同种或 不同类配体结合的影响。 正协同效应： 一分子的配体与蛋白或酶结合可促进下一分 子配体与蛋白和酶结合的效应。 负协同效应： 一分子的配体与蛋白或酶结合使其它配体的 结合力降低的效应。;例如: 四亚基蛋白（酶） P + L K1 PL1 K2 PL2 K3 PL3 K4 PL4 内在解离常数: K1 = K2 = K3 =K4 无协同 K1 K2 K3 K4 正协同 K1 K2 K3 K4 负协同 右图中 : a 为无协同(双曲线) b 正协同效应(S形曲线) c 负协同效应 (表观双曲线) ;2. 协同效应实例: (1) 正协同实例—— ATCase （?6?6） Asp + 氨甲酰磷酸 氨甲酰-L -Asp + Pi (过量 ) ATP产生异种正协同效应：别构激活 CTP产生异种负协同效应：别构抑制 ;尿素和有机汞处理可选择性破坏酶的效应剂结合位 脱敏作用：酶失去了原有的对效应剂的敏感性 脱敏后的酶仍然保持催化底物的能力，但不再呈现S形动力学，说明：; ATCase的别构效应表现为四级 结构的大幅度变动：;(2) 负协同效应： 3-P-甘油醛脱氢酶：;(3) 协同作用的生理意义 ： ① 异种协同效应: 代谢调节, 可被代谢末端产物反馈抑制和中间产物的别构激活。例如：EMP的己糖激酶，受G-6-P的别构抑制；丙酮酸激酶受ATP、乙酰CoA的别构抑制，受F-1,6-2P的激活。 ② 同种协同效应: 正协同：提供一个反应速度对底物浓度变化的敏感区，且 敏感区可通过别构激活或别构抑制剂加以调整 负协同：提供反应速度对底物浓度变化的不敏感区，保证在 低底物浓度时保证反应正常进行，而 高浓度时反应平稳;二 别构酶的几个动力学概念：;三 别构动力学;Hill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) ~ Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys 带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs’ ② Vm - V 作图直线的斜率为n（Hill系数）;当V=Vm／2 时，[S]= S 0.5 带入②中 则： Log[S] 0.5 =LogKs′，