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第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构和功能 考纲要求：①组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。②氨基酸的理化性质。肽腱和肽。③蛋白质的一级结构及高级结构。④蛋白质结构和功能的关系。⑤蛋白质的理化性质（两性电离、沉淀、变性、凝固及呈色等）。⑥分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。 一、蛋白质的分子组成 各种蛋白质含氮量平均为16%， 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（常考点） 1.氨基酸分类和化学结构 组成人体蛋白质的氨基酸有20种，根据其侧链的结构和理化性质可为5类。下面是记忆口诀，仅供参考。 ①非极性脂肪族氨基酸（6种）：谱写一两个丙肝患者（脯-缬-异亮-亮-丙-甘氨酸）； ②芳香族氨基酸（3种）：芳香老本色（酪-苯丙-色氨酸） ③酸性氨基酸（2种）：天上的谷子很酸（天冬氨酸谷氨酸） ④碱性氨基酸（3种）：赖精组 ⑤极性中性氨基酸（6种）：谷氨酰胺天冬酰胺半胱-丝-苏-蛋氨酸 另外，这20种氨基酸的英文简写也应了解，有的题目会直接出现。若是初学者可不必太较真，慢慢熟悉，考试前能掌握就好。 脯氨酸Pro：professor,谐音 缬氨酸Val：斜（缬）：V的开关本身就是个斜的 异亮氨酸Ileu，英语读音就可区别 亮氨酸Leu：英文发音 丙氨酸Ala：阿拉伯（丙） 甘氨酸Gly：管理员（干管理员工作的） 酪氨酸Tyr：讨厌人（老了，就讨厌人） 苯丙氨酸Phe：英语发音Phenyl(苯基)缩写 色氨酸Trp：他人品（他人品很色） 天冬氨酸Asp，天冬酰胺Asn：记住一个就行了 谷氨酸Glu：读音就可区别 赖氨酸Lys：耍赖，所以留一手 精氨酸Arg：Ag:化学里的银，从而想到金 组氨酸His：history祖先已成历史，或者histology就表示组织学 谷氨酰胺Gln：刚好n相当于u倒过来了 天冬酰胺Asn 胱氨酸Cys超音速（光速肯定就超音速） 丝氨酸Ser：别与色氨酸混淆就行啦 苏氨酸Thr：through英文发音 蛋氨酸Met：meet:碰，鸡蛋碰石头 一些特殊的氨基酸也要分清： 赖氨酸：含2个氨基 谷氨酸、天冬氨酸：含2个羧基 色氨酸、酪氨酸：在280nm波长处有特征性吸收峰 甘氨酸：20种氨基酸唯一不是L-α的氨基酸 脯氨酸：亚氨基酸 支链氨基酸：只借一两（支-缬-异-亮） 含硫氨基酸：刘邦光蛋（硫-半胱-胱-蛋，有点邪恶了） 必需氨基酸：甲携来一本色亮书（甲硫（蛋）-缬-赖-异亮-苯丙-色-亮-苏氨酸） 2.氨基酸的理化性质 ①氨基酸具有两性解离的性质 等电点(PI)概念：在某一PH的溶液中，蛋白质解离成正电荷和负电荷的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此溶液的PH即为该蛋白质的等电点。 ②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收功能。 最大吸收峰在280nm，测定蛋白质含量 ③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。 最大吸收峰在570nm，氨基酸定量分析 3.肽腱、肽、生物活性肽等相关概念（这部分较简单，自己看书就行） 谷胱甘肽（GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成，具有还原性。（常考点） 二、蛋白质的分子结构（常考点） 1.一级结构 概念：氨基酸的排列顺序 表现形式：肽链 维系腱：肽腱（主要）、二硫键（次要） 2.二级结构 概念：肽链的局部空间结构 表现形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲（细节部分参考书，可能考） 维系腱：氢键 模体:在蛋白质分子中，可发现2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成特殊的空间构象，并具有相同的功能，被称为模体。 锌指结构：由蛋白质结构域围绕一个锌离子折叠而成的、保守的DNA结合蛋白模体。 3.三级结构 概念：整条肽链所有原子的排布。 表现形式：结构域、分子伴侣（热休克蛋白70、伴侣蛋白、核质蛋白） 维系腱：疏水键、盐键、氢键、范力（次级腱） 结构域：蛋白质的三级结构常可被分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各自行使其功能，称为结构域。 分子伴侣：细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。 4.四级结构 概念：蛋白质分子中各亚基间的空间排布。 表现形式：亚基 维系腱：氢键、离子键 三、蛋白质结构与功能的关系（不是重点） 一级结构是空间构象的基础 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能 氨基酸序列提供重要的生物进化信息 重要蛋白质的氨基酸序列可引起疾病（分子病：镰刀型贫血） 协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合的能力。如果是促进作用是正协同作用，反之则为负协同作用。 蛋白质的功能依赖特定空间结构 四、蛋白质的理化性质 1.蛋白质具有两性电离性质。 等电点PI大多数接近于pH5.0。 PHPI，蛋白质颗粒带负电荷。 2.蛋白质具有胶体性质。 表面