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生物化学笔记 第一篇 生物大分子的结构与功能 第一章 氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类　　１、非极性氨基酸　　包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸　　２、极性氨基酸　　极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、 谷氨酰胺、苏氨酸　　酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸　　碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸　　　其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸　　　　　　属于亚氨基酸的是：脯氨酸　　　　　含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 二、氨基酸的理化性质　　１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点 ２、氨基酸的紫外吸收性质　　芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收 三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 四、蛋白质的分子结构　　１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。　　主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。　　２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。　　　　１）蛋白质的二级结构：主链原子的空间排布N-C-C　　 α-螺旋 β-折叠 　β-转角　　无规卷曲 　　２）蛋白质的三级结构　　主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、氢键、范德华力。　　３）蛋白质的四级结构： 　　五、蛋白质结构与功能关系(四点) 　　六、蛋白质的理化性质　　１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在 一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。　　２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。 盐析 　　３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏 ，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破 坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失 ，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有 机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。　　　　电泳　　　一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和 磷酸三种成分连接而成。　 二、核酸的一级结构　　核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构 磷酸二酯键连接。 三、DNA的空间结构与功能　　　１、DNA的二级结构　　２、DNA的三级结构　　３、功能 １、信使RNA（半衰期最短）　　　２）大多数的真核mRNA在转录后５′末端加上一个帽子结构 ３′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，靴子结构 ３）功能 ２、转运RNA（分子量最小） 　tRNA的一级结构 二级结构为三环一臂三叶草形， DHU环和Tψ环，反密码环。 ３）三级结构为倒L型。　　４）功能　　３、rRNA（含量最多） 　４、核酶 　　五、核酸的理化性质　　１、DNA的变性　　２、DNA的复性:变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。 　　六、核酸酶（注意与核酶区别）　　指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。可分为DNA酶和RNA酶按作用部位分外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。 ?第三章　　酶　　一、酶的组成　　单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。　　结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；　　辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。　　可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。　　　　　辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。 参与组成辅酶的维生素转移的基团 　　辅酶或辅基 所含维生素氢原子 NAD+﹑NADP+ 尼克酰胺（维生素PP）FMN﹑FAD 维生素B2醛基 TPP 维生素B1酰基 辅酶A﹑硫辛酸 泛酸、硫辛酸烷基 钴胺类辅酶类 维生素B12二氧化碳 生物素 生物素氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素B6）甲基、等一碳单位 四氢叶酸 叶酸 二、酶的活性中心　　酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性