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酵素動力學 酶動力學 酶動力學對於某一特定酶的研究，可以提供許多重要信息。如該種酶的催化機理、在代謝途徑中的作用、其在細胞中的活性如何被調控以及相關藥物和毒藥如何抑制其活性。 酵素催化時，基質先與酵素結合，生成過渡狀態，再轉變成產物； 而酵素與基質的結合是 可逆的 (E + S → ES)； 而當反應達 穩定狀態 (steady state) 時，其中的 [ES] 濃度不變 (因為 ES 生成量等於其消失量)。 酵素 或 基質 的關係 反應速率 (v) 與 酵素 或 基質 的關係，可以數學式表示； 在固定的酵素量下，反應速率 v 與基質濃度 [S] 成 雙曲線 關係 (但只有雙曲線一股)，可用公式表之，即 Michaelis-Menten (M-M) 動力學公式。 。早在1913 年，Michaelis 及Menten 就以轉化酶 (invertase) 系統為研究對象，發現有關酵素與基質反應的一些行為模式。 酵素催化反應 反應物 (A, B) 轉變成生成物 (A-B) 途中，有 過渡狀態 [A...B] 生成：　?A + B? →? [A...B]? →? A-B? b.過渡狀態 (transition state) 的位能較高，其生成需要能量，稱為 活化能 (activation energy, Eact)；經由酵素的催化，可降低反應活化能，使反應速率加快，但 不影響反應