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蛋白质 Proteins 蛋白质 蛋白质的概念 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 蛋白质 蛋白质的元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，各元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% （使蛋白质成为生物体的主宰） 硫 0 ~ 3％ 其他 微 量 蛋白质 问题：狼吃了羊会变成羊吗？ A. 会 B. 不会 C. 不知道 D. 老师说了算 氨基酸 Amino acids 氨基酸的结构 ?－氨基酸的一般结构 氨基酸 20种基本氨基酸的中英文名称 氨基酸的分类 按R基团的化学结构或极性（polarity）大小进行分类。 肽 Peptide 蛋白质的一级结构与高级结构 ?螺旋（?- helix）结构特点 多肽链中肽平面围绕同一轴旋转形成的螺旋结构。 具有重复性结构。 相邻螺圈之间形成氢键，氢键使?－螺旋具有一定的刚性和稳定的构象。 氨基酸的侧链在螺旋外围，其分布有一定的规律。 右手螺旋的偏好。 无规卷曲（random coil）结构特点 没有一定规律的松散肽链结构，不能被归入明确的二级结构； 对每一种特定蛋白都是确定的结构，有其自身的结构规律。 ?转角与无规卷曲功能特点 ?转角与无规卷曲多位于球状蛋白的表面，使多肽链具有弯曲、回折和重新定向的能力，以形成结实、球状的结构。 无规卷曲与生物活性密切相关，经常构成酶的活性中心和其它蛋白质特异的功能部位， 对外界的理化因子极为敏感。 蛋白质二级结构总结与比较 二级结构是蛋白质主链的折叠产生的有规则的（局部）构象。 维系蛋白质二级结构的主要作用力是氢键，氢键存在于肽链主链之间而不是氨基酸侧链基团之间。 氨基酸残基侧链沿蛋白质二级结构的分布是有规律的。 不同的氨基酸对形成某种二级结构有一定的偏好，同时对形成某种二级结构有一定的排斥。 超二级结构（super-secondary struture, motif）和结构域（domain）是位于二级结构和三级结构之间的两个层次，超二级结构的层次接近二级结构，而结构域的层次接近三级结构。 超二级结构（概念） 相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 常见的超二级结构 1、αα（复绕α-螺旋） 2、βαβ 3、ββ（β曲折和希腊钥匙拓扑结构） 四级结构的主要特点 寡聚蛋白质由多个亚基组成； 寡聚蛋白质一级结构规定了亚基间的结合方式； 寡聚蛋白质通常含有两个以上具有相同三级结构的亚基（或原体）； 寡聚蛋白质多具有对称结构； 病毒衣壳蛋白的组合方式属于四级结构的范畴。 寡聚蛋白质才是完整的独立功能单位，各亚基分别承担相对独立但彼此相关的任务，缺一不可； 亚基之间的组合与相互作用使寡聚蛋白质具有特定的功能（如产生酶活性部位）； 寡聚蛋白质的调节功能（别构效应与协同性）； 四级结构可提高遗传经济性和效率。 蛋白质结构与功能的关系 structure - function relationship 蛋白质的性质与研究方法 Exploring Proteins 蛋白质的变性： 蛋白质在物理（高温、高压）、化学（酸碱、变性剂）作用下，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变，这种现象称为变性（denaturation）。 注意：变性过程中，蛋白质的高级结构被破坏，但其一级结构保持完好；变性的实质是次级键被破坏，共价键保持完好。 蛋白质的复性：当蛋白质的变性因素除去后，变性蛋白质又可回复到天然构象，称为复性（renaturation）。 蛋白质复性的结构基础 通常是蛋白质的折叠。 现代生物实验技术 蛋白质含量的测定： 1。紫外光吸收法 2。Bradford法(考马斯亮蓝G-250法) 蛋白质分子大小的确定： 1。凝胶过滤法测定相对分子质量 2。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量 蛋白质的性质 蛋白质由氨基酸组成，因此蛋白质的许多物理和化学性质与氨基酸相同或相似。 蛋白质的酸碱性质、等电点和带电性质。 蛋白质的亲水特性，水化层和双电层。 蛋白质的胶体性质 蛋白质的性质 蛋白质的性质 蛋白质的沉淀作用，对水化层和双电层的破坏。 蛋白质的光学特性 蛋白质具有特征的紫外吸收光谱 蛋白质的浓度