A Bacteriophage-Encoded J-Domain Protein Interacts with the DnaKHsp70 Chaperone and Stabilizes the Heat-Shock Factor σ32 of Escherichia coli 英文参考文献.docVIP

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2017-05-11 发布于上海
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A Bacteriophage-Encoded J-Domain Protein Interacts with the DnaKHsp70 Chaperone and Stabilizes the Heat-Shock Factor σ32 of Escherichia coli 英文参考文献.doc

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A Bacteriophage-Encoded J-Domain Protein Interacts with the DnaKHsp70 Chaperone and Stabilizes the Heat-Shock Factor σ32 of Escherichia coli 英文参考文献

ABacteriophage-EncodedJ-DomainProteinInteracts withtheDnaK/Hsp70ChaperoneandStabilizestheHeat- ShockFactors32 ofEscherichiacoli ElsaPerrody1,Anne-MarieCirinesi1,CarineDesplats2,FranceKeppel2,Franc?oiseSchwager2, SamuelTranier3,CostaGeorgopoulos2,4,PierreGenevaux1* 1LaboratoiredeMicrobiologieetGe′ne′tiqueMole′culaire(LMGM),UMR5100,CentreNationaldelaRechercheScientifique(CNRS)andUniversite′ PaulSabatier,Toulouse, France, 2De′partement de Microbiologie et Me′decine Mole′culaire, CMU, Universite′ de Gene`ve, Geneva, Switzerland, 3Institut de Pharmacologie et de Biologie Structurale,CentreNationaldelaRechercheScientifique(CNRS),Toulouse,France,4DepartmentofBiochemistry,UniversityofUtahSchoolofMedicine,SaltLakeCity, Utah,UnitedStatesofAmerica Abstract TheuniversallyconservedJ-domainproteins(JDPs)areobligatecochaperonepartnersoftheHsp70(DnaK)chaperone.They stimulateHsp70’sATPaseactivity,facilitatesubstratedelivery,andconferspecificcellularlocalizationtoHsp70.Inthiswork, wehaveidentifiedandcharacterizedthefirstfunctionalJDPproteinencodedbyabacteriophage.Specifically,weshowthat the ORFan gene 057w of the T4-related enterobacteriophage RB43 encodes a bona fide JDP protein, named Rki, which specifically interacts with the Escherichia coli host multifunctional DnaK chaperone. However, in sharp contrast with the threeknownhostJDPcochaperonesofDnaKencodedbyE.coli,Rkidoesnotactasagenericcochaperoneinvivoorinvitro. ExpressionofRkialoneishighlytoxicforwild-typeE.coli,buttoxicityisabolishedintheabsenceofendogenousDnaKor whentheconservedJ-domainofRkiismutated.FurtherinvivoanalysesrevealedthatRkiisexpressedearlyafterinfection byRB43andthatdeletionoftherkigenesignificantlyimpairsRB43proliferation.Furthermore,weshowthatmutationsin the host dnaK gene efficiently suppress thegrowth phenotype of theRB43 rki deletion mutant, thus indicating that Rki specificallyinterfereswithDnaKcellularfunction.Finally,weshowthattheinteractionofRkiwiththehostDnaKchaperone rapidlyresultsinthestabi