Transcriptome analysis of bitter acid biosynthesis and precursor pathways in hop (Humulus lupulus) 英文参考文献.docVIP

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2017-05-16 发布于上海
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Transcriptome analysis of bitter acid biosynthesis and precursor pathways in hop (Humulus lupulus) 英文参考文献.doc

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Transcriptome analysis of bitter acid biosynthesis and precursor pathways in hop (Humulus lupulus) 英文参考文献

Clarketal.BMCPlantBiology2013,13:12 /1471-2229/13/12 RESEARCH ARTICLE OpenAccess Transcriptomeanalysisofbitteracidbiosynthesis andprecursorpathwaysinhop(Humuluslupulus) ShawnMClark1,VinidhraVaitheeswaran1,StephenJAmbrose1,RandyWPurves1andJonathanEPage1,2* Abstract Background:Bitteracids(e.g.humulone)areprenylatedpolyketidessynthesizedinlupulinglandsofthehopplant (Humuluslupulus)whichareimportantcontributorstothebitterflavourandstabilityofbeer.Bitteracidsareformed fromacyl-CoAprecursorsderivedfrombranched-chainaminoacid(BCAA)degradationandC5prenyldiphosphates fromthemethyl-D-erythritol4-phosphate(MEP)pathway.WeusedRNAsequencing(RNA-seq)toobtainthe transcriptomesofisolatedlupulinglands,coneswithglandsremovedandleavesfromhighα-acidhopcultivars, andanalyzedthesedatasetsforgenesinvolvedinbitteracidbiosynthesisincludingthesupplyofmajorprecursors. WealsomeasuredthelevelsofBCAAs,acyl-CoAintermediates,andbitteracidsinglands,conesandleaves. Results:TranscriptsencodingalltheenzymesofBCAAmetabolismweresignificantlymoreabundantinlupulin glands,indicatingthatBCAAbiosynthesisandsubsequentdegradationoccursinthesespecializedcells. Branched-chainacyl-CoAsandbitteracidswerepresentathigherlevelsinglandscomparedwithleavesandcones. RNA-seqanalysisshowedthegland-specificexpressionoftheMEPpathway,enzymesofsucrosedegradationand severaltranscriptionfactorsthatmayregulatebitteracidbiosynthesisinglands.Twobranched-chain aminotransferase(BCAT)enzymes,HlBCAT1andHlBCAT2,wereabundant,withgeneexpressionquantificationby RNA-seqandqRT-PCRindicatingthatHlBCAT1wasspecifictoglandswhileHlBCAT2waspresentinglands,cones andleaves.RecombinantHlBCAT1andHlBCAT2catalyzedforward(biosynthetic)andreverse(catabolic)reactions withsimilarkineticparameters.HlBCAT1istargetedtomitochondriawhereitlikelyplaysaroleinBCAAcatabolism. HlBCAT2isaplastidialenzymelikelyinvolvedinBCAAbiosynthesis.PhylogeneticanalysisofthehopBCATsand thosefromotherplantsshowedthattheygroupintodistinctbiosynthetic(plastidial)andcatabolic(mitocho