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Structural genomics of proteins from conserved biochemical
pathways and processes
Stephen K Burley*† and Jeffrey B Bonanno*
During the past year, X-ray crystallographers and solution NMR serve as templates for calculating homology models of
spectroscopists have made significant progress towards the closely related amino acid sequences, providing enormous
complete structural characterization of conserved biochemical leverage in the amount of three-dimensional information
pathways and processes. Some of these advances were made (i.e. atomic coordinates) coming from a single structure
in the context of nascent structural genomics programs, which determination. Protein structures (both experimental and
promise to accelerate structural studies of biologically and those obtained via homology modeling) yield insights into
medically important proteins. The results of high-throughput biochemical function and, in favorable cases, biological
protein production, crystallization, structure determination, function, enzyme mechanism, protein–ligand interactions
homology modeling and functional annotation published by two and oligomerization state(s). The structures of viral or
such programs have provided insight into the evolution and bacterial proteins, and human disease gene products can
function of enzymes in the isoprenoid biosynthesis and ribulose also be used for identification and optimization of new
monophosphate pathways. pharmaceutical agents (reviewed in [1,2]).
Addresses A comprehensive structural database containing experimental
*Howard Hughes Medical Instit
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