中科院生化与分子试题1996——2010.docVIP

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中科院生化与分子试题1996——2010

2010中科院生物化学与分子生物学试题 一名词解释(5*4=20) 1核酶 2转录 3 RNA干扰 4β-氧化 5光合作用 二选择题(20) 三判断题(30) 四简答题(6*5=30) 1DNA重组的意义 2表观遗传学的概念及研究内容 3给你一个新基因,如何研究它的功能 4戊糖磷酸途径的基本过程和意义 5尿素循环过程及部位 6DNA损伤是如何形成的?生物体如何修复?有何意义? 五问答题(5*10=50) 1逆转座子的类型和特点 2组蛋白修饰 3真核生物基因表达调控 4酶的别构调节和化学修饰不同点,调节作用方式 5蛋白质与DNA相互作用的方式主要有哪些?详述其中一种的原理和步 2009年中科院生物化学与分子生物学试题 一.名题解释 (5题 20分) 绿色荧光蛋白 RNA编辑 必需脂肪酸 组蛋白修饰 二.选择题 (20题 20分) GST-PULL DOWN用于蛋白质之间的相互反应 绿色荧光蛋白需要Ca2+ 反向PCR求未知序列 三.判断题 (30题 30分) 四.简答题 (6题 30分) 1.鱼藤酮,抗霉素A,CO抑制呼吸链部位 2.泛素化降解3个步骤 3.主动运输的特点 4.蛋白质化学修饰 5.凯式定氮法的原理,紫外吸收测蛋白质的原理 6.酶活力,比活力 五.论述题(5题50分) 1.试述启动子,增强子,沉默子,绝缘子的概念,功能和它们的相互作用。 2.什么是脂肪动员?为什么人们会得脂肪肝? 3.叙述核酸分子杂交的分子基础及其在分子生物学中的应用。 4.叙述两种或三种用于研究蛋白质相互作用的实验方法及原理。 5.什么是酶的活性部位,怎么解释酶作用的专一性? 骤 2008生物化学和分子生物学试题 一、名词解释 1蛋白质变性 2 SNP 3抗原与抗原决定簇 4感受态细胞 四、简答题 1组蛋白的特点 2增强子三种可能的作用机制 3基因芯片工作原理 4膜结构对细胞代谢调控的影响 5 6 五、问答题 1血红素是如何调控蛋白质合成的?(生化书下册39章) 2酶活性调节方式 3四种跨膜信号体系传导途径 4细胞凋亡与细胞坏死,检测凋亡的方法 5 中科院2007年攻读硕士学位研究生入学试卷《生物化学与分子生物学》 一、是非题:20题,共30分。答“是”写“+”,答“非”写“—”。 1、细胞凋亡时细胞色素c从线粒体膜上进入细胞浆后细胞发生的一系列变化与细胞色素c在溶液中有蛋白水解酶活性有关。 2、质谱法可用来测定多肽的分子量和氨基酸序列。 3、酶的失活意味着酶蛋白已经变性。 4、用异丙醇沉淀的总RNA可用于siRNA的分离纯化。 5、钙离子是细胞内重要信使,总体说来真核生物细胞内钙离子浓度大于细胞外。 6、内质网系膜的特异性标志酶是胆碱脱氢酶。 7、热休克蛋白是指在加热条件下容易发生变性的蛋白质。 8、酶的辅因子包括辅酶与辅基,两者的区别是前者与酶共价结合,而后者非共价结合。 9、tRNA前体中内含子的左端为GU,右端为AG。 10、线粒体膜有外膜与内膜;核膜也是由两层脂双层膜组成的。 11、蛋白质中的肽键(酰胺键)具有双键性质,因此不能自由旋转。 12、反式构型得脯氨酸较顺式构型稳定,因此蛋白质中的脯氨酸都是以反式构型存在。 13、酶分子中Cys残基的-SH既可以作为亲核基团起亲核催化作用,也可以作为广义酸碱起催化作用。 14、竞争性抑制剂是一类与底物竞争结合酶分子上同一部位的抑制剂。 15、AAUAAA是真核mRNA 3’加poly(A)的信号。 16、噬菌体ф29的pRNA是一种分子马达,它利用ATP水解的能量工作。 17、膜蛋白难以结晶得意重要原因是分子的二级结构有较多的β折叠。 18、α-酮戊二酸既是三羧酸循环的中间物,又是谷氨酸生物合成的前体。 19、从一个酶对其底物的Km值可以大致判断出这个酶的催化效率如何。 20、热休克RNAω是一种含小阅读框架的RNA。 二、选择题:30题,共45分。 1、由人线粒体DNA编码的多肽链有 A.7条 B.13条 C.27条 D.85条 2、下属物质中有抑制线粒体内膜ADP/ATP载体作用的是:A.鱼藤酮B.苍术苷C.寡霉素D.抗霉素A 3、植物的光合磷酸化发生在:A.叶绿体外膜B.叶绿体内膜C.类囊体膜D.以上三种膜4、要想配置pH5.0的缓冲液,可选用:A.Tris-盐酸 B.磷酸钠 C.醋酸钠-醋酸 D.氯化钠-盐酸 5、红外光谱可用来测定蛋白质的二级结构,其检测的基本原理是: A.电子跃迁 B.顺磁共振 C.化学键震动 D.微波发热 6、多巴胺是神经递质,其生物合成的前体是 A.肾上腺素 B.去甲肾上腺素 C.黑色素 D.酪氨酸 7、蛋白质分子中pKa值在5~9之间的解离基团

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