Michaelis-Menten方程式及应用.docVIP

生化反应属于酶催化反应，或者称为酶促反应。对于一个小分子催化的均相溶液反应来说，当底物浓度增加时，通常反应速度会随之呈线性增加，一般不存在极限值，但这种情况在酶促反应中却不同。固定一个酶促反应体系中酶浓度不变，随着体系中底物浓度逐渐提高，酶促反应速度增加曲线为一条双曲线，最终趋向于一个与底物浓度无关的最大速率。这说明当底物浓度较高时，所有的酶的有效催化位点都结合了底物，因此进一步提高底物浓度不会再引起反应速率的增加。这种酶被底物饱和的现象是酶促反应的特征，L．Michaelis和M．L．Menten通过实验论证了这一结果。 　　对于酶促反应的这种现象，目前基本采用酶—底物复合物理论进行解释。它假定酶促反应过程中酶和底物首先形成酶—底物复合物ES，然后这个复合物再分解生成产物，同时酶被释放出来。用反应式表示 　　在这个反应中，整个反应速度是与酶—底物复合物(ES)的浓度成正比。当酶浓度增加时，形成的酶—底物复合物浓度也将增加，因此可以提高反应速度。而当保持酶浓度固定不变时，逐渐增加底物浓度可以提高反应速度，直至所有的酶全部反应生成酶—底物复合物时，反应速度达到最大值。如图11-2所示，当底物浓度达到极大值后，反应速度趋向于vmax。显然，不同的酶浓度确定一个不同的最大反应速度。　　L．Michaelis和M．L．Menten根据酶-底物复合物理论，提出了底物浓度与酶促反应速率之间