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第四节 蛋白质空间结构 蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成 的各种空间排布及相互关系，称为蛋白质的构象。 蛋白质的构象分为主链构象和侧链构象。 酰胺平面与二面角 酰胺平面： 肽键具有部 分双键性 质，不能自 由旋转； 主链肽基成 为刚性平 面，称酰胺 平面。 平面内C＝O与N—H呈反式排列，各原子间有固定的 键角和键长。 肽链主链上只有α-碳原子连接的两个键：C α-N和 C -C的单键，能自由旋转；α-碳是两个相邻酰胺平 α 面的连接点: 绕C -N键轴旋转的二面角称为Φ; α 绕C -C键轴旋转的二面角称Ψ。 α 原则上可以取-180° ～+180°之间的任一值。但由于 单位空间原子分布和位阻效应，二面角并不能自由旋 转。 并不是任意二面角（φ、ψ）所决定的肽链构象 都是立体化学所允许的，如φ=00 0 ，ψ=0 时的构 象就不存在。 二面角 （φ、ψ）所决定的构象能否存在，主要 取决于两个相邻肽单位中非键合原子之间的接近 有无障碍。 蛋白质的二级结构 概念 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构 该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并 涉及氨基酸残基侧链的构象。 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。 蛋白质二级结构的主要形式 蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有 规则的构象，称为二级结构。 常见的二级结构元件： α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲 α螺旋(α-helix) α螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富 的二级结构元件。 α-螺旋的结构特点 ①多肽链以肽键平面为单位，α-碳原子 为转折点，有规律的盘绕成右手螺旋 结构。 ②每3.6个氨基酸残基盘绕一圈，螺距 为0.54nm。每个残基绕轴旋转100°。 ③相邻螺旋的肽键之间形成氢键，方向 与长轴基本平行，维持螺旋的稳定。 ④R基团伸向螺旋外侧，其大小、形状及 电荷性质均影响α-螺旋的形成。 相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行。 在α螺旋结构中，骨架氢键的形成是由第n个残基C＝O沿 螺旋轴指向第n+4个残基的N-H基。 C O 氢键 CH 氢键 R 氢键 C O H N H N C O H N H N R C H C O N R C H C O C OC H R CH CH R C O H NH C O 氢键 0.54nm 影响α螺旋形成的因素 一条肽链能否形成α螺旋，以及形成的螺旋是否 稳定，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。