生物奥赛之生物化学重点串讲-----酶.pptVIP

酶Enzymes 重点内容 酶的概论 重点内容之一 酶的定义 酶（enzyme）是具有高效性与特异性的生物催化剂。 催化剂（catalyst）:能显著提高反应速率，不能改变反应的平衡常数，其自身的化学性质和数量在反应前后均保持不变的物质。 生物催化剂：酶是生物大分子，绝大多数酶是蛋白质。（例外：核酶） 特异性、高效性。 酶作为生物催化剂的特点 1。酶具有很高的催化效率（catalytic power）。 2。酶具有高度专一性（specificity）。 3。酶易失活。 4。酶活性受到调节和控制。 酶具有很高的催化效率 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108－1020倍，比非生物催化剂高107－1013倍。 酶的专一性 与一般的催化剂反应相比，酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。 被酶作用的反应物，通常称为底物（substrate）。 酶作用的专一性，是由酶的结构，特别是活性部位的结构特异性决定的。 专一性分类 结构专一性：绝对专一性＋相对专一性 立体异构专一性 酶作用专一性的机制与假说 锁钥学说 （1894，Emil Fischer)： 整个酶分子的天然构象具有刚性结构，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 酶作用专一性的机制与假说 诱导契合学说 （1958， Daniel E. Koshland)： 酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 酶的化学组成 六大酶类 酶的催化原理 重点内容之二 酶起催化作用的原理 酶催化反应中的催化基团 酶催化位点的氨基酸残基： 赖氨酸、精氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸 参与催化的辅因子： 转氨酶的磷酸吡哆醛 细胞色素氧化酶的铁卟啉 。。。。。。。。。。。。。。。 影响酶催化效率的有关因素 邻近效应与定向效应 结合能（binding energy）的作用 诱导契合（induced fit） 酸碱催化（acid–base catalysis） 共价催化（covalent catalysis） 金属离子催化（metal ion catalysis） 底物和酶的邻近效应与定向效应 邻近效应（approximation, proximity）：酶与底物结合以后，使原来游离的底物集中于酶的活性部位，从而减小底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离，提高底物有效浓度，使反应更容易进行，增加反应速率的一种效应。 定向效应（orientation）：反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。 结合能的作用 结合能来自酶与底物之间的非共价作用。 结合能被用于降低活化能。 酶与底物过渡态之间产生最多最适的非共价作用，释放最多结合能。 当酶与底物结合后，酶与底物之间的非共价作用可以使底物分子围绕其敏感键发生形变（distortion），从而促进底物过渡态的形成，反应活化能被降低，反应速率得以加快。 诱导契合 酶与底物结合时，在底物发生形变的同时，酶活性部位的构象也在底物的影响作用下发生改变，二者的形变导致酶与底物更好地结合，形成一个互相契合的酶－底物复合物。 与酶经诱导契合调整后的构象最匹配的是底物经形变产生的过渡态。 所以，酶与底物过渡态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。 过渡态理论及其证明（如抗体酶、竞争性抑制剂）。 酸碱催化 酸碱催化是通过向反应物提供质子或从反应物接受质子以促进过渡态的形成以及稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。 酸碱催化可分为狭义的酸碱催化和广义的酸碱催化。酶参与的酸碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。 酶的酸碱催化功能由酶活性部位的一些功能基团来完成，这些功能基团包括Glu、Asp残基的羧基，Lys、Arg的氨基，Ser的羟基，His的咪唑基等。 共价催化 金属离子的催化作用 胰凝乳蛋白酶催化反应机制 胰凝乳蛋白酶催化反应机制 核酶（ribozyme） 核酶是具有催化能力的核糖核酸 1。核酶的化学本质是RNA（核糖核酸） 2。核酶具有生物催化功能 抗体酶（abzyme） 抗体酶是具有催化能力的免疫球蛋白，又称为催化性抗体。 原理：以底物过渡态类似物作为半抗原诱导出抗体，其抗原结合部位与该底物过渡态类似物有互补构象，该抗体可与底物结合并使底物进入过渡态构象，产生催化作用。 酶促反应动力学 重点内容之三 中间络合物学说（Henri Wurtz, 1903 ) 在酶催化的反应中，第 一步是酶与底物形成酶 －底物中间复合物。当 底物分子在酶作用下发 生化学变化后，中间复 合物再分解成产物和酶。 用