绪论、蛋白质结构与功能(2014.10).ppt

生物化学 -------绪 论 章节： 糖代谢------- 人体能源物质的来源 脂类代谢------ 参与能量的供给及其其它的生理活动 生物氧化------- 能量的产生 氨基酸代谢-------- 氨的处理 核苷酸代谢------ 核酸的构件分子的形成 物质代谢的特点------- 代谢的调节 四、机能生化 血液的生物化学 肝的生物化学 本次课程的安排 第一部分：重点介绍蛋白质、核酸、酶及维生素的结构、基本功能及这些物质的一些特点（16学时) 第二部分：介绍四大物质的代谢及相应的能量代谢（本课程的难点：24学时） 第三部分：机能生化（6学时） 总复习：2学时 本课程的考核 第一部分：平时成绩（出勤、上课提问、上课练习等），约占20% 第二部分：小测验，约占40% 第三部分：期末考试，约占40% ※ 氨基酸的分类 化学分-----脂肪族（15种）、芳香族（2种）、杂环（3种） 生物化学分-----酸性（2种）、碱性（3种）、中性（15种） 中性侧链-----中性极性、中性非极性 营养学分-----营养必需与营养非必需氨基酸 思考题: 蛋白质的构件分子是什么？ 具有遗传密码编码的氨基酸有几种？ 蛋白质中那种元素含量稳定，约占蛋白质含量的百分之几？ 什么叫酸性氨基酸？有几种？分别是----------； 什么叫碱性氨基酸？有几种？分别是----------； 什么叫中性极性氨基酸？有哪些是极性基团。 含硫的氨基酸有几种？分别是------------； 肽键是蛋白质分子中最基本的化学键 肽键是共价键，比较牢固 ※ 肽：氨基酸通过肽键相连的化合物 寡肽：＜10个氨基酸相连的肽 多肽：＞10个氨基酸相连的肽-----多肽链 多肽是蛋白质不完全水解产物 蛋白质一级结构是区分不同蛋白质最基本、最特征的结构 1953年Sanger 最早被确定蛋白质一极结构是胰岛素： A、B两条肽链通过二硫键形成 A链：21个氨基酸残基，B链：30个氨基酸残基 α-螺旋（α–helix）： 肽链中的某段局部盘曲成螺旋，是二极结构中最稳定的一种结构------ 球状蛋白质构象中最常见的形式。 思考题 蛋白质结构分几个层次？ 蛋白质各个层次结构的定义 亚基出现在蛋白质的哪一结构中? 蛋白质结构中有哪些共价键和非共价键？这些键分别维系蛋白质的哪一层次的结构 肽和肽键的含义是什么？ ※ 蛋白质 空间结构与功能的关系 蛋白质具有空间结构才具有功能，不同空间结构的蛋白质功能不同 机体一些代谢调节----- 可以通过改变蛋白质的构象引发其功能的变化 四级结构的蛋白质具有别构作用： 生理性小分子作用于某些具有四级结构的蛋白质（酶），与其活性中心以外的部位（别位）结合，引起蛋白质分子中非共价键的改变，使蛋白质（酶）的构象发生轻微的变化，分子变得疏松或紧密，活性也发生变化（有到无、无到有、升高、降低）。 思考题 蛋白质一级结构中非关键部位的氨基酸改变，是否对蛋白质功能产生影响 蛋白质一级结构中关键部位的氨基酸改变，是否对蛋白质功能产生影响。 何谓分子病，分子病主要是指蛋白质哪一层次结构发生问题 别构作用主要发生在蛋白质哪一层次结构上。 第四节 蛋白质的分类 按组成分类 按分子形状分类 按功能分类 第五节 蛋白质的重要理化性质 一、蛋白质两性解离特性与结构的关系 蛋白质的沉淀： ---- 蛋白质分子聚集，从溶液中析出 绝大多数蛋白质变性后容易沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。 实验技术------- 盐析 破坏蛋白质的水化膜或使蛋白质处于电中性状态，但不破坏蛋白质内部的空间结构----- 生物活性不会丧失。是生物制品的制备方法。 思考题 蛋白质的紫外吸收特征是什么？ 什么为蛋白的等电点？ 蛋白质的变性有哪些特点，请举出日常生活中的例子。 比较下蛋白质变性作用于蛋白质 的别构作用异同。 人体内具有遗传密码的氨基酸有多少种？ 300 30 20 10 5 组成蛋白质的碱性氨基酸有几种？ 2 3 5 10 20 测的某一蛋白质中氮的含量为5克，下面那个数值最接近于该蛋白质的含量？ 30克 60克 10克 50克 80克 谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 2 3 9 10 39 维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是： 肽键 二硫键 盐键 氢键 疏水键 蛋白质的等电点是指： 蛋白质在溶液中带正电荷 蛋白质在溶液中带负电荷 蛋白质在溶液中带相同的正电荷和负电荷 蛋白质在溶液中不带电荷 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质 变性 别