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绪 论 一、什么是生物化学？ 生命的化学 是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。 二、生物化学研究的主要内容 1. 生物分子的结构与功能 2. 物质的代谢及其调节 3. 基因信息传递及其调控 第1章 蛋白质的结构与功能 一．蛋白质的分子组成 1. 蛋白质的元素组成： 主要元素：碳、氢、氧、氮 其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘 ，等等 2. 蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。 3. 氨基酸的分类 非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 4. 等电点 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 6. 肽键是由一个氨基酸的(-羧基与另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键化学本质是一个酰胺键。 7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽 8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基 二、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。（稳定力：肽键） 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。（稳定力：氢键） a-螺旋的结构特点 多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键 氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性 b-折叠的结构特点 呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状 两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反 稳定力：氢键 氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性 (-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 3. 肽单元：参与肽键的6个原子C(1、C、O、N、H、C(2位于同一平面，C(1和C(2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。 4. 模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成的一个具有特殊功能的空间构象，称为模体。 5. 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置（稳定力：次级键，即疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等） 6. 结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域 7. 分子伴侣是与蛋白质空间构象正确形成相关的一类蛋白质，其通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 三、蛋白质的理化性质 1. 蛋白质具有两性电离的性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 2. 蛋白质具有胶体性质 蛋白质溶液具有胶体溶液性质，如丁达尔现象、布朗运动、电泳现象、不能通过半透膜等。 稳定蛋白质胶体溶液的因素：颗粒表面电荷，水化膜 3. 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性)。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键，但不改变蛋白质的一级结构。 造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为蛋白质的复性。 变性与凝固 变性的蛋白容易沉淀，沉淀的蛋白质不一定是变性蛋白质，凝固的蛋白质肯定是变性的蛋白质 蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰 第2章 核酸的结构与功能 一、核酸的化学组成及一级结构 1. 基本组成单位：核苷酸 核苷酸的链接方式——3,5-磷酸二酯键，核酸链的方向是5(→3，交替的磷酸基团和戊糖构成核酸链的骨架，碱基顺序可以代表核苷酸的排列顺序 2. 核酸的一级结构是核酸中核苷酸的排列顺序（碱基序列） 二、DNA的空间结构与功能 1. DNA的二级结构： DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构（反向平行，右手螺旋；亲水性的骨架位于双链的外侧，疏水性的碱基位于双链