生物化学 酶.docxVIP

第五章 酶第一节概述一、酶的概念 酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。 酶 (enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性 ： 1) 用量少、催化效率高。2) 都能降低反应的活化能。3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。4) 反应前后不发生质与量的变化。2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（ immense catalytic power ） 可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。 它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性 绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。 发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。 相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。 立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。 内肽酶 胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端 胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端） 弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端 胰蛋白酶 R3：碱性氨基酸（COOH端) 外肽酶羧肽酶ARm：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶BRm：碱性氨基酸 羧肽末端的肽键氨肽酶 氨肽末端的肽键二肽酶 要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在 3) 反应条件温和 4) 酶的催化活性是受调节控制的 5) 酶不稳定，容易失活 2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。(2) 转移酶 Transferase转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。(3) 水解酶 hydrolase水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：(4) 裂合酶 Lyase裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。(5) 异构酶 Isomerase异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。(6) 合成酶 Ligase or Synthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸第二节 酶的化学本质和结构一、酶的化学本质酶的化学本质是蛋白质.根据酶分子的组成划分为：单纯蛋白质的酶∶分子组成全为蛋白质。 （simple enzymes ）结合蛋白质的酶∶分子组成中除蛋白质外，（complex enzymes ）还有非蛋白质部分。酶的分子组成 根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类：单纯酶：它们的组成为单一蛋白质.结合酶：其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分.结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化功能. 全酶(holoenzyme) = 酶蛋白 + 辅助因子apoenzyme cofactor金属离子metal ion 辅助因子小分子有机化合物辅助因子本身无催化作用，但一般在酶促反应中起运输转移电子、原子或某些功能基团的作用。小分子有机化合物：辅酶coenzyme——与酶蛋白结合松弛，用透析法 可以分开；辅基pros