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第三章 酶; 是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核酸，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂; 酶的分子结构与功能;一、酶的分子组成;维生素及其衍生物;辅助因子分类（与酶蛋白结合紧密程度）;转移的基团;二、酶的活性中心(active center);酶的活性中心定义：;;活性中心内的必需基团;三、同工酶(isoenzyme);举例：乳酸脱氢酶（LDH）;酶的工作原理;一、酶促反应的特点;酶可极大地降低反应所需的活化能 ;酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心 ; 酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋” 酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation) 排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成 利于底物与酶分子的密切接触和结合; 酶促反应动力学;酶促反应动力学:;;;当底物浓度高达一定程度;(一)米－曼氏方程式;V ≌ Vm; 底物浓度对反应速率的影响;(二)Km与Vm的意义;　2) Km可近似表示酶对底物的亲和力， Km值越大，亲和力越小 　3) Km是酶的特征性常数之一,同一种 酶对于不同底物有不同的Km值 ;双倒数作图法;二、 酶浓度对反应速率的影响;三、温度对反应速率的影响;四、pH对反应速率的影响;五、抑制剂对反应速率的影响;（一）不可逆性抑制作用;(1)有机磷化合物;解毒：二巯基丙醇（BAL）;（二）可逆性抑制作用;1.竞争性抑制作用; 底物、竞争性抑制剂与酶的结合部位;0;特点;实例;2.非竞争性抑制作用; 非竞争性抑制剂与酶的结合部位;0;特点;3.反竞争性抑制作用; 反竞争性抑制剂与酶的结合部位;反竞争性抑制;特点;三种可逆性抑制作用的比较;六、激活剂对反应速率的影响; 酶 的 调 节;一、酶活性的调节;; 酶原与酶原激活的生理意义：; 体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心以外的某部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性。称为酶的变构调节;（???） 酶的共价修饰调节;酶的磷酸化与脱磷酸化 ;二、酶含量的调节; 酶的分类与命名;一、酶的分类; 系统命名法：标明酶的所有底物与反应性质， 底物名称之间以“：”分隔。 例如： L-谷氨酸+H2O+NAD+ α-酮戊二酸+NH3+NADH 酶：L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶; 酶与医学的关系;酶活性的测定与酶的活性单位;一、概念：酶、核酶、必需基团、活性中心、辅基与辅酶、最适温度及最适PH、酶原激活、变构酶、酶的共价修饰、同工酶 二、酶的分子结构及功能 三、酶促反应的特点 四、底物浓度对反应速率的影响 五、各种抑制剂对反应速率影响的异同及临床实例