第二章 蛋白质存在于一切生物体内.doc

第五节 蛋白质 蛋白质存在于一切生物体内，在细胞的结构和功能中起着十分重要的作用。根据蛋白质的元素分析，发现其元素组成与糖类和脂类不同，除含有碳、氢、氧以外，还含有氮和少量的硫，有些还含有磷、铁、铜、碘、锌、钼等。蛋白质的平均含氮量为16%，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算依据。蛋白质的基本结构单位是氨基酸，蛋白质分子中的氨基酸残基依靠肽键连接。生物界中蛋白质的种类数估计在1010～1012数量级之间，造成种类如此众多的原因，主要是20种参与蛋白质组成的氨基酸在肽链中的排列顺序不同所引起的。蛋白质的这种顺序异构现象是蛋白质生物功能多样化和种属特异性的结构基础。 根据其分子组成，蛋白质可以分为两类。有些蛋白质完全由氨基酸构成，称为简单蛋白质。简单蛋白质又可根据其物理化学性质分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、鱼精蛋白、硬蛋白等。而另有一些蛋白质除了蛋白质部分外，还含有非蛋白质成分，这类蛋白质称为结合蛋白质。结合蛋白质的非蛋白质部分称为辅助因子。结合蛋白质又可按辅助因子成分分为核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋白等等。 每一种蛋白质都有其特定的三维结构。蛋白质分子中氨基酸的排列顺序仅仅是蛋白质最基本的结构，叫做蛋白质的一级结构。而蛋白质的二级结构和三级结构与多肽链三维结构有关。有些蛋白质由数条充分折叠、卷曲的多肽链缔合，组成蛋白质的最高级结构，称为四级结构。在蛋白质的四级结构中，具有三级结构的多肽链单元称为亚基。蛋白质的三维结构主要由一些非共价键维系。 食品加工的对象是一切具有可食特性的生物材料，而所有的生物材料中都含有蛋白质。蛋白质是食品的主要营养成分，它除了为机体提供各种氨基酸和含氮物质所需的氮源外，在决定食品的色、香、味及结构特征上都有很重要的作用。因此，了解蛋白质的组成、结构、功能和性质，及其在加工过程中所发生的变化，具有很重要的实际意义。 一、蛋白质的结构及其中的主要作用力 蛋白质是以氨基酸为单位而构成的大分子物质，结构非常复杂。蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序。在蛋白质分子中氨基酸彼此以肽键相连呈链状结构。肽链中的肽键是一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键。蛋白质一级结构不但影响蛋白质的基本性质，也会使二级和三级结构有所不同。蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。多肽链的二级结构主要是(-螺旋结构和β-折叠结构。它们是依靠分子内形成的氢键维持其稳定性。二级结构的肽链进一步折叠、卷曲可形成复杂的三级结构。蛋白质的三级结构大部分为球形，但也有纤维状等其他形状的蛋白质。稳定蛋白质三级结构的化学键有离子键、氢键、二硫键、范德华力及非极性的疏水作用力等，这些作用力和键可统称为次级键。在蛋白质三级结构中，依靠次级键作用，亲水性的极性R基团位于分子表面，而非极性的R基团则位于分子内部，从而提高了蛋白质在水溶液中的溶解度。蛋白质四级结构是指在三级结构基础上两条或多条多肽链以特殊方式结合形成的有生物活性的蛋白质。例如，血红蛋白是由两条(-链和两条β-链组成的聚合体，这些多肽链称为亚基或亚单位。蛋白质四级结构是蛋白质亚基间次级键作用的结果。 蛋白质的一级结构是基础结构，而蛋白质的二、三、四级结构为高级结构，即空间结构（构象）。蛋白质的功能表现依赖于空间结构的稳定。维持蛋白质空间结构的作用力和键有以下几种类型（图1- 4）： ? ? ? ? 图1-4 维持蛋白质分子构象的化学键 1.离子键 2.氢键 3.疏水键 4.范德华引力 5.二硫键 ? 1．范德华引力 范德华引力的实质是静电引力。它包括三种力：（1）二个极性基团偶极之间的静电吸引（取向力）；（2）极性基团的偶极与非极性基团的诱导偶极之间的静电吸引（诱导力）；（3）二个非极性基团瞬时偶极之间的静电吸引（色散力）。范德华引力参与维持蛋白质的三、四级结构。 2．氢键 与电负性较大、原子半径较小的X原子（如N、O等）共价结合的氢原子，还可以与另一个电负性较大、半径较小的Y 原子（如N、O等）结合，所形成的第二个较弱的化学键，即为氢键。氢键一般指：X-H…Y，但亦有人指：H…Y之间的结合力。 氢键对维持蛋白质分子的二级结构起主要的作用，对维持三、四级结构亦有一定的作用。 3．疏水作用力 两个或两个以上的疏水基团（非极性基团），由于周围的极性水分子对它们的排斥，而被迫彼此接近，这时，由于范德华引力而互相结合，这种结合力称为疏水作用力。有人称为疏水键。疏水键对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。 4．离子键 离子键是指正离子与负离子之间的静电作用而形成的化学键。离子键又称为盐键、盐桥。在一定条件下，蛋白质分子中的-NH3+与-COOˉ可以形成离子键。在一些蛋白质分子中，离子键