第二章 蛋白质-课件.pptVIP

3. 按功能分类 酶（催化功能）；调节蛋白；贮存蛋白质；转运蛋白质；运动蛋白；防御蛋白和毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常蛋白。 1 氨基酸的两性解离性质及等电点 (2) 与甲醛的反应 氨基可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。 由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。 蛋白质的空间结构又称蛋白质的构象或高级结构，是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向。 蛋白质的高级结构包括二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构等。 ?-凸起 (?- bugle) ?-凸起是一种小片的非重复结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行β－折叠片中的一种不规则情况而存在。 ?-凸起可认为是β-折叠股中额外插入的一个残基，它使得在两个正常氢键之间的在凸起折叠股上是两个残基，而另一侧的正常股上是一个残基。 本章总结 蛋白质的分类。蛋白质的功能 蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 20种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符） 氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定 蛋白质的空间结构：二级结构单元（ ?-螺旋、?-折叠、 ?-转角、无规卷曲）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系 蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性电离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 8. 蛋白质的分离、分析技术 这种病最早是在非洲发现的！ 这种病人的红细胞在氧不足时变形成镰刀状，故名。 镰刀形贫血病：病人体内血红蛋白的含量乃至红细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞血管；由于流速较慢，输氧机能降低，使脏器官供血出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。 病人与正常人相比,在574个氨基酸中只有一个氨基酸不同。 ?-链N端氨基酸排列顺序 1 2 3 4 5 6 7 8 Hb-A（正常人） Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… Hb-S（患 者） Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys… (二) 蛋白质的高级结构与功能的关系 蛋白质的功能通常取决于它的特定构象。 某些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变整个分子的性质，这种现象称为别构效应。 如血红蛋白是四个亚基的寡聚蛋白，其与氧的结合存在别构效应。而肌红蛋白只有一个亚基，不存在别构效应。 6.1 蛋白质的性质 （一）蛋白质的相对分子量（自学） （二）蛋白质的两性电离性质和等电点 （三）蛋白质的变性与复性 （四）蛋白质胶体性质 (五) 蛋白质的沉淀 (六）蛋白质呈色反应 （七）蛋白质的测定 6.2 蛋白质的分离、分析技术（自学） 六　蛋白质的性质与分离、分析技术 (二) 蛋白质的两性电离及等电点 蛋白质的等电点：当溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中即不向阳极移动也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（pI）。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。 在外液pH低于等电点的溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在外液pH高于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白质电泳—带电粒子在电场中移动的现象。 参见p50 6.1 蛋白质的性质 （一）蛋白质的相对分子量（自学） 参见p51 电泳 　蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。 　利用蛋白质的电泳现象，可以将不同带电性质和不同大小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。 根据蛋白质净电荷的差异来分离蛋白质的一种方法是电泳法。 (三) 蛋白质的变性与复性 A、蛋白质的变性定义 天然蛋白质因受物理、化学因素的影响，使蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化。但一级结构未遭破坏，这种现象称为蛋白质的变性。 参见p52 B、引起蛋白质变性的主要因素： 1.物理因素：