2.蛋白质结构与功能.ppt

* 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 促进作用称为正协同效应 (positive cooperativity) 抑制作用称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。 2.蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象病的机制： 蛋白质错误折叠后相互聚集→→→淀粉样纤维沉淀→→→毒性，（表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变） →→→致病。 蛋白质构象病： 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 PrPc α-螺旋 PrPsc β-折叠 正常 疯牛病 疯牛病 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。 疯牛病的护理预防措施 临床护理工作中，预防疯牛病的重点是严格消毒。医护人员接触病人时，要避免皮肤黏膜损伤或带手套，以免造成“自家接种”遭致传染的危险性。 第三节 蛋白质的理化性质 The Physical and Chemical Characters of Protein 第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离 二、蛋白质的高分子性质 三、蛋白质的变性、复性与凝固 四、蛋白质的紫外吸收性质 五、蛋白质的呈色反应 一、蛋白质的两性解离 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 （二）蛋白质的等电点(pI) （一）蛋白质分子为两性电解质 蛋白质分子中含有很多可进行酸碱解离的基团，因此蛋白质具有两性解离性质，是两性电解质。 pH＞pI时，该蛋白质颗粒带负电荷，成为阴离子； pH＜pI时，该蛋白质颗粒带正电荷，成为阳离子； pH＝pI时，该蛋白质颗粒不带电。 应用：电泳 蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。 根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。 醋酸纤维素薄膜电泳结果 二、蛋白质的高分子性质 *颗粒表面电荷 *水化膜 （一）蛋白质胶体的特性 + + + + + + + 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 影响蛋白质胶体稳定的性质 + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚沉 盐析沉淀蛋白质 向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等），可使蛋白质分子表面的水化膜破坏，部分表面电荷被中和，蛋白质从水溶液中沉淀析出，这种方法称为盐析。 盐析法沉淀得到的蛋白质不变性，因此可利用此法对蛋白质进行初步分离。 （二）不能透过半透膜 应用：透析 利用半透膜把大分子蛋白质与小分子物质分离的方法。 临床应用 血液透析 三、蛋白质的变性、复性和凝固 在某些物理和化学因素作用下，蛋白质空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 （一）蛋白质的变性(denaturation) 定义 引起蛋白质变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 变性的本质 —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。 复性(renaturation) 天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 * 蛋白质沉淀 　　在一定条件下，