蛋白质核酸汇总.ppt

两分子GSH间可通过巯基氧化成二硫键而连接，形成氧化型谷-胱-甘肽（常用GS-SG表示）。 生物体中的许多激素也是多肽。 （8个氨基酸组成的肽类激素 ） 分子量小于1万的为多肽，大于1万的为蛋白质。多肽链中的氨基酸的连接顺序称为蛋白质的一级结构，它不仅决定着蛋白质的高级结构，而且对它的生理功能起着决定性作用。 胰岛素是一个由51个氨基酸组成的多肽，A链（21肽）和B链（30肽）通过两个-S-S-键连接形成的，A链中还有一个二硫键。 2. 蛋白质分子的构象 多肽中的肽键中氮原子上的孤对电子与酰基形成共轭体系，使C-N键具有一定程度的双键性质。肽链中酰胺部分在一个平面上，与羰基及氨基相连的两个基团处于反式位置。 与肽键中氮和碳原子相连的两个基团可自由旋转（即相邻肽平面可以旋转），因此表现出不同的构象. （1）蛋白质的二级结构 蛋白质分子的二级结构是指多肽链借助分子内氢键形成有规则的空间构象。只涉及主链上原子的局部排列，不涉及侧链的构象。 蛋白质的二级结构，主要有α-螺旋和β-折叠 。 蛋白质分子的构象一般用二级结构、三级结构和四级结构表示 : α-螺旋：蛋白质分子中的一条肽链，通过酰胺键中的酰基氧原子与相隔不远的另一个酰胺键中的氨基氢原子形成氢键而绕成螺旋状的空间构象， 右手α-螺旋示意图 多肽主链围绕同一中心轴以螺旋方式伸展，平均3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈，递升0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm。每个氨基酸残基的N-H与前面相隔三个氨基酸残基的C=O形成氢键，这些氢键的方向大致与螺旋轴平行。氢键是维持α-螺旋稳定结构的作用力。 β-折叠结构示意图 由两条或多条几乎完全伸展的肽链按同向或反向聚集而成，相邻多肽主链上的-NH和C=O之间形成氢键而成的一种多肽构象。 蛋白质反平行的β-折叠 （2）蛋白质的三级结构和四级结构(自学) 蛋白质的三级结构是由具有二级结构的多肽链通过相隔较远的氨基酸以氢键、范德华力、疏水相互作用、盐键和二硫键等各种副键（或称次级键）等分子内的相互作用形成盘旋折叠的最稳定的空间构象。 肌红蛋白的三级结构 蛋白质是以具有三级结构的亚基彼此通过非共价键缔合在一起，这样的聚集体称为蛋白质的四级结构。 血红蛋白的四级结构示意图 三、蛋白质的理化性质 1. 蛋白质的两性和等电点 H2N-Pr-COOH表示蛋白质分子，羧基代表分子中所有的酸性基团，氨基代表所有的碱性基团，Pr代表其它部分. 蛋白质溶液在某一pH值时，其分子所带的正、负电荷相等，即成为净电荷为零的偶极离子，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。蛋白质在等电点时，溶解度也最小，导电性、粘度和渗透压等也最低。利用这些性质可以分离、纯化蛋白质。 2. 蛋白质的胶体性质 蛋白质是大分子化合物，其分子大小一般在1-100 nm之间，在胶体分散相质点范围，所以蛋白质分散在水中，其水溶液具有胶体溶液的一般特性。 蛋白质能形成稳定胶体溶液，有两方面的原因。 （1）粒子表面形成一层保护性水化膜 羧基、氨基等极性的亲水基团，能与水分子形成氢键而发生水化作用，在蛋白质表面形成一层水化膜。 （2）粒子带有同性电荷 蛋白质在非等电点pH值的溶液中，粒子表面会带有同性电荷，相互产生排斥作用，使蛋白质粒子不易聚沉。 3. 蛋白质的沉淀 （1）可逆沉淀 蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不变，仍然保持原有的生理活性。只要消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质又会重新溶解。如盐析作用 （2）不可逆沉淀 空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为不可逆沉淀。 ① 水溶性有机溶剂沉淀法 （乙醇、丙酮 ） ② 化学试剂沉淀法 重金属盐与蛋白质阴离子结合产生不可逆沉淀。 ③ 生物碱试剂沉淀法 苦味酸、三氯乙酸等生物碱沉淀剂，能与蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀。 此外,强酸、强碱、加热、紫外线或X-射线照射等物理因素，都可导致蛋白质的某些副键被破坏，引起构象发生很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，从而失去生物活性。 4. 蛋白质的变性 由于物理或化学因素的影响，蛋白质分子内部结构发生变化，导致理化性质改变，生理活性丧失，称做蛋白