第二章_蛋白质结构基础汇编.ppt

纤维状蛋白质(胶原、角蛋白) 球状蛋白质（酶类） 膜蛋白（膜内、膜锚定蛋白） 蛋白质的生物学功能 催化 结构成分 贮存 运动 转运 蛋白质Protein 一、蛋白质的组成单位——氨基酸 1、元素的组成： C、H、O、N、S等，N的含量一般为16% 凯氏定氮法测定蛋白质的含量： 蛋白质含量=蛋白氮×6.25 三聚氰胺是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂环有机化工原料。俗称蜜胺、蛋白精 A、除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。 脯氨酸的侧链R-基与主链N原子共价结合，形成一个环状的亚氨基酸。 疏水氨基酸残基的作用： 1 堆积在蛋白质的内部，形成疏水内核，是稳定蛋白质三维结构的主要因素； 2 残基间的疏水相互作用是多肽链折叠(folding)的原始推动力 二硫键的作用 1 稳定蛋白质的三维结构； 2 将不同的多肽链连接在一起； 3 分子内二硫键可稳定单肽链的折 叠，使蛋白质不易被降解。 构型：一个分子中各原子的特定空间排布。当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成，最基本的分子构型是L-型和D-型。不同构型分子间除镜面操作外不能以任何方式重合。 D、氨基酸的优势构象 构象（conformation）是组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。一种构象转变为另一种构象，不会有共价键的断裂与形成。 “交错构象”（stagged conformation）是能量上最有利的排布。在这种构象中，一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的两个取代基之间。 紫外吸收 在中性pH值下，色氨酸和酪氨酸的紫外吸收峰在280nm，而苯丙氨酸的在260nm处。大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸或其中的一种，所以溶液中280nm吸收的测量常用来估算蛋白质的浓度。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。 一、一 级 结 构（ 线 性 结 构） 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary structure) 指 它 的蛋白质分子中各个氨基酸残基的排列顺序 由A（21个AA，11种），B（30AA，16种）组成，并通过Cys连结两对-S-S-； A链第6和11的Cys通过-S-S-连接成链内小环； 我国1965年在世界上第一个用化学方法人工合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。 （一） 二 级 结 构(secondary structure) 蛋白质多肽链本身的折叠与盘绕方式,包括: α—螺旋 β—折叠片 β—转角 自由回转等 (a) 理想的右α螺 旋； (b) 右α螺旋 ； (c) 左α螺 旋 。 天然蛋白质大部分为右手螺旋； O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）3—N— R 氢键:由同一条肽链内每 3个 氨 基 酸 残基的两个肽键衍生而来，即每个氨基酸残基的N－H与前面每隔3个氨基酸残基的C=O形成的。（3.6个氨基酸残基） ?-helix不稳定的因素： R基团带同种电荷： pH=7时，多聚Lys或多聚 Glu ； R基团较大时造成空间位阻， 如Ile； 多肽链中有Pro或HO-Pro，α—helix中断，产生‘结节’kink 它改变多肽链的方向，并终止螺旋。 2.β-折叠(β-pleated sheet) β-折叠是多肽链的折叠形式,两条或多条几乎完全伸展的肽链通过链间的氢键交联而形成的; 肽链的主链呈锯齿状折叠构象; 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象。 平行式 反平行式 3. β转角(β-turn) 作用力——同样是肽键衍生来的氢键 但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。 O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）2—N— R 在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子中