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6. 蛋白质的大小 少于50个Aa的低分子量Aa 多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。 多于50个Aa 的称为蛋白质。 蛋白质分子量= Aa数目×110 8. 蛋白质功能的多样性 1）酶 2）结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹 性蛋白、膜蛋白） 3）贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4）物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输 载体、脂蛋白、电子传递体） 5）细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6）激素功能（胰岛素） 7）抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白 8）接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 9）调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白） （3）按照R基的化学结构分类 （b）R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种） （c）R中含有酰胺基团（2种） （d）R中含有酸性基团（2种） -Asp、Glu （e）R中含碱性基团（3种） Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 His是pKa值最接近生理pH值的一种（游离氨基酸中为6.00，在多肽链中为7.35 ），是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。 His在酶的酸碱催化机制中起重要作用 （g）杂环族氨基酸（1种） Pro的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。 一般出现在两段α-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化， u????? 必需氨基酸： 成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met 婴儿期：Arg和His供给不足，属半必需氨基酸 (4)按带电和极性情况分类 （a）非极性氨基酸 9种 在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用（蛋白质的疏水核心）。 （b）不带电荷的极性氨基酸 6种 这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水 （c）带负电荷的Aa(酸性Aa) （d）带正电何的Aa(碱性Aa) 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。 Arg 的侧链基团碱性很强，与 NaOH 相当。 His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活性中心。 非极性Aa一般形成蛋白质的疏水核心，带电荷的Aa和极性Aa位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys （二）不常见的蛋白质氨基酸 也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 ? （2）5-羟赖氨酸 这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。? （3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） ? (4)г-羧基谷氨酸 存在于凝血酶原及某些具有结合Ca2+离子功能的蛋白质中。? （5）Tyr的衍生物： 3.5 -二碘酪氨酸、甲状腺素 （甲状腺蛋白中） （6）锁链素由4个Lys组成（弹性蛋白中）。 （三）非蛋白质氨基酸 不组成蛋白质，但有生理功能 （1）L-型α –氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸、L-鸟氨酸是尿素循环的中间物 （2）D-型氨基酸 D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌 肽S） （3）β-、γ-、δ-氨基酸 β-Ala（泛素的前体）、γ-氨基丁酸（神经递 质）。 三、氨基酸的构型、旋光性和光吸收 1. 氨基酸的构型与旋光性 Gly一种构型，无旋光性 Thr和Ile有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L-型（L-苏氨酸）。 ?★氨基酸的旋光性（符号和大小）取决于它的R基的性质，并与溶液的pH值有关。? ★外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。 L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物 L-别-苏氨酸和D-别-苏氨酸组成消旋物 ★内消旋物：分子内消旋 胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、D-胱氨酸、内消旋胱氨酸。 L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物 2、氨基酸的光吸收性 Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。 λ（nm） ε Tyr 275