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基于小波变换的膜蛋白跨膜螺旋区的预测 姓名：冯婧文 学院：精仪学院 专业：生物医学工程 学号：1015202069 目录 介绍： 1 1 材料与方法2 1.1 材料2 1.2 方法2 1.2.1 疏水模型的建立2 1.2.2 小波变换方法2 1.2.3 结果的后期处理6 1.2.4 预测效果评价7 2 实验7 3 结果8 4 讨论8 参考文献：9 介绍： 蛋白质是一类结构复杂与功能多样的生物大分子，是生命活动的物质承担 者。作为遗传信息的载体DNA 的复制、转录和表达都要依靠各种蛋白质才能完成。 蛋白质在生命活动过程中发挥着重要作用：酶的代谢、机械支持、运输和贮存、 协调作用、信号转导、跨膜运输等等。在目前已经获得的基因组数据中，大约有 20％～30％的基因产物被预测为膜蛋白．膜蛋白在细胞的生命活动中扮演着极其 重要的角色，担负着多种多样的生理功能[1]．跨膜蛋白是兼性分子，它们的多 肽链一次或多次穿膜，以疏水区跨越同样疏水的磷脂双分子层的疏水区，与脂肪 酸链共价结合，而亲水的极性部分位于膜的内外表面。跨膜蛋白的跨膜区通常以 两种结构为主，一种是α螺旋，另一种是β折叠片层形成的桶状蛋白。α-螺旋 形成的跨膜蛋白存在于细菌细胞的内膜或真核细胞的质膜，也有时存在于真核细 胞的外膜[2]是跨膜蛋白的主要类型。据估计在人体内所有蛋白质的27%是α-螺 旋膜蛋白。跨膜蛋白与生物膜之间形成的一种稳定的自然构象，不利于用X 射线 晶体衍射法和核磁共振(NMR)技术测定其三维结构．随着功能基因组学和蛋白质 组学研究的开展，有待分析的膜蛋白序列急速增加，因此，我们需要依赖生物信 息学算法来预测一个蛋白的结构，判断其是否为膜蛋白及其潜在的跨膜螺旋区 (transmembrane helical segments，TMHs)的个数和位置以及跨膜方向。从而指 导膜蛋白的生物学实验．因此，膜蛋白的结构预测，特别是膜蛋白的跨膜螺旋区 段预测目前引起了研究人员的浓厚兴趣． 小波变换自1996 年被引入生物信息学领域近来在该领域中引起广泛的关注 [3, 4]. 本工作利用氨基酸序列的疏水特性及离散小波变换(DwT)的多分辨率特 点，将膜蛋白的氨基酸序列分解成一系列不同层次的结构，根据氨基酸序列在不 同尺度的信息来预测膜蛋白TMHs 的数目和位置。文中我们选取了PBD 数据库中 给出的编码膜蛋白，构建成测试集，并且将预测结果与常用的TMpred 预测方法 的进行了比较，判断其预测效果。 1 1 材料与方法 1.1 材料 为了判断预测方法的准确性，文中选取了来源于PBD 数据库的编码膜蛋白。 其三维结构都是经过 X 射线晶体衍射成像或核磁共振(NMR)技术测定，可以作 为可靠的已知样本。随机选取了 3 条膜蛋白序列构建成独立的测试集，共含有 27 个TMHs 。 1.2 方法 1.2.1 疏水模型的建立 蛋白质的结构分为三级，其一级结构是由 20 种氨基酸按照一定的顺序以肽 键相互连接而成的氨基酸序列，由于每一种氨基酸的侧链所带的电荷、酸碱性、 亲疏水性不同，一级结构又可以进一步折叠形成二级结构和一些有功能的介于二 级和三级结构之间的膜序，二级结构进一步折叠形成三级结构。所以，蛋白质的 高级结构是由其一级结构决定的。氨基酸的这些性质中与其高级结构和稳定性关 系最为密切的是其疏水性[5] 。我们依据Kyte Doolittle 提出的氨基酸输水值[6] ， 将一条氨基酸序列映射成为一个的疏水信号，即一个一维矩阵。 表1.1 Kyte Doolittle 20 种氨基酸输水值 氨基酸 A C D E F G H I K L 输水值 1.8