缺血修饰白蛋白的检测与临床意义.pdfVIP

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第25卷 第l期 河 北 职 工 医 学 院 学 报 V01.25 No.1 2 0 0 8年2月 Journal of Hebei Medical College for Continuing Education Feb.2008 · 综 述· 缺血修饰白蛋白的检测与临床意义 张明艳。陈玉敏。崔玉英。冯浩楼。武变瑛 (河北大学医学部生理教研室,河北保定 071000) 中图分类号:R446.11 文献标识码:A 文章编号:1008—6692(2008)01—0067—03 血清白蛋白(SerumAlbumin,Alb)人体内含量丰 下,HAS氨基末端被乙酰化或缺失1~2个氨基酸转 富,具有多种生理功能,功能之一是其N末端氨基酸 变为IMA。 可与一系列金属离子(如铜、钴、镍)结合而进行转 2 IMA的测定方法 。.‘,。 运l1 J。在研究Alb与金属离子钴(c02 )结合力时意 外发现,当出现心肌缺血时,Alb与c02 的结合力与 目前,IMA测定方法是采用白蛋白钴结合(albu. 非心肌缺血者比较明显下降,Bar—OrD首次提出 min cobaltbinding,ACB)试验。其基本原理是:无缺血 c02 结合试验检测的人血清白蛋白可能是心肌缺血 个体血液中含有的白蛋白以天然形式存在,c02 可以 的标志物l2]。人们将心肌缺血而导致与c02 结合性 较牢固地与这种白蛋白结合,游离c02 浓度低;而缺 能改变的血清白蛋白称为缺血修饰白蛋白(1schem. 血个体血液中的白蛋白结构发生变化,形成IMA, iamodifiedalbumin。IMA)。 c 与IMA的结合能力下降,游离c02 浓度增高,通 过二巯基苏糖醇比色法测定反应体系中游离C 的 1 IMA的来源及形成机制 浓度可问接反映IMA的浓度 j。 IMA是人血清白蛋白流经缺血组织时产生的,成 2.1 手工分光光度法 Bar—Or等 首先建立了一 熟的白蛋白在肝脏合成,由585个氨基酸残基组成, 种手工分光光度法。具体方法是:取试管2支,标明 分子量为66.5kD,含l7个二硫键,半衰期约为20d,完 测定管和空白管,两管均加血浆2 I ,0.1%氯化钴 整的血清白蛋白N一末端区域含有天冬氨酸一丙氨 试剂50 ,摇匀,置室温10min,测定管加0.15%二巯 酸一组氨酸一赖氨酸(N—Asp—Als—His—Lys)的氨 基苏糖醇(Dr1Tr)试剂5 L,空白管加蒸馏水5 L代 基酸序列,该序列是过渡金属元素(如钴、铜、镍)的一 替试剂,轻轻摇匀,置室温2min,最后,各加生理盐水 个很强的结合位点。早在上世纪90年代初,一名急 lml终止反应,用紫外可见分光光度计测定其在 诊医生发现心肌缺血发作时,人血清白蛋白(human 470nm处的吸光度,结果用吸光度单位报告(ABSU)。 seluln albumin, A)的化学性质可能会发生改变,同 Bar—Or等用手工方法检测了99例心肌缺血患者的 时发现HSA和过渡金属元素有很强的结合能力 J。 血清,ACB试验( ±S)为(0.519—0.086)ABsu,40例 当组织缺血和再灌注时,由于组织局部反应性氧产物 无缺血证据的患者血清ACB试验为(0.316±0.092) 增多、酸中毒、细胞膜上各种离子泵破坏等变化,导致 ABSU,参考上限定为0.400ABSU,0.400ABSU者被 白蛋白结构发生改变,与过渡金属钻的结合能力下 认为缺血阳性

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