02.第二章 蛋白质结构和功能.pptVIP

第二章 蛋白质的结构与功能;问题1：哪些物质含有蛋白质？;问题2：蛋白质有哪些功能？;1、运动与支持作用;2、机械功能;3、作为生物催化剂;4、运输与储存功能;5、免疫保护功能;6、信息传递功能;7、营养功能;问题3：蛋白质与检验医学有什么关系？;Alb：清蛋白 α1：α1酸性糖蛋白、α1抗胰蛋白酶 α2：HP、CP、α2巨球蛋白、α脂蛋白 β：运铁蛋白、补体系统、β脂蛋白 γ：IgG、IgM、IgA、IgD、IgE;什么是蛋白质?;蛋白质在生物体内的分布特征;蛋白质的分类 ;第一节 蛋白质的分子组成; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;二、蛋白质的基本单位——氨基酸;H;费歇尔(Fischer)投影式 ;手性（Chirality） ;丙氨酸的对映异构体;非极性侧链氨基酸(9种) 水溶性小。其侧链为非极性疏水基团。 极性中性侧链氨基酸(6种) 易溶于水，但色氨酸微溶于水。其侧链具有亲水性。 酸性氨基酸(2种) 侧链上有羧基，在水溶液中能释放出H+而带负电荷。 碱性氨基酸（3种） 侧链上有氨基、胍基、咪唑基等，在水溶液中能接受H+ 而带正电荷。;缬氨酸 valine Val V 5.96;2.极性中性侧链氨基酸 (6种);中文名称 英文名称 缩写符号 结构式 等电点 ;1.含硫氨基酸;2.芳香族氨基酸;(四)氨基酸的理化性质;pH=pI;2. 紫外吸收;3. 茚三酮反应 ;三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式;1.肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;+H3N;(三) 几种生物活性肽;体内许多激素属寡肽或多肽。;第二节 蛋白质的分子结构;+H3N;免疫球蛋白;蛋白质的分子结构包括： 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);1.定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;(二)肽单元 (肽键平面);二、蛋白质的二级结构;1. ?-螺旋 1951年根据 X 线衍射图提出。以?碳原子为转折点，形成右手螺旋。;?-螺旋在不同蛋白质中的含量;2.?-折叠 (1)是多肽链一种比较伸展、成锯齿状的肽链结构。;3.?-转角;三、蛋白质的三级结构;H2N;肌红蛋白 (Mb) ;2.主要化学键 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。; 血红蛋白是由含有血红素的2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体。;一级结构和空间结构的关系;第三节 蛋白质结构与功能的关系;一、一级结构与功能的关系 ; (1)将A链N端的第1个氨基酸残基切去，其活性只剩2％～10％，再将第2～4位氨基酸残基切去，其活性完全丧失。;3.血红蛋白一级结构与功能的关系;镰刀状红细胞;(二)蛋白质空间结构与功能的关系 ;例：疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常PrP富含α-螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋白质作用下转变成为β-折叠的PrPsc，从而致病。;碉着牟惯熟她体撰老确拘扛舶幽喉唬啪鄙天承嘿华厄俺输漾垮戚伶嚼获框02.第二章 蛋白质结构和功能02.第二章 蛋白质结构和功能;;当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。;+;三、蛋白质的变性、沉淀和凝固 ;2.导致变性的因素 如高温、高压、强酸、强碱、有机溶剂、重金属离子、生物碱试剂及辐射等因素。 ; 天然状态，有催化活性;(二) 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在??，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不一定变性。 ;四、蛋白质的紫外吸收;五、蛋白质的呈色反应;习题