多糖和蛋白质反应以和牛奶体系中排除絮凝.docVIP

多糖与蛋白质反应以及牛奶体系中的排除絮凝 食品中使用的胶体也称多糖，因为其中结构单元以糖为基本单元。多糖和蛋白质之间相互作用在食品，特别是乳品中有着非常重要的作用，对最终产品的质构、口感以及稳定性有显著影响。 乳品中加入多糖可以认为是多糖和蛋白质之间的相互作用，蛋白质覆盖在脂肪表面，可以认为脂肪球变成了一个大蛋白质分子，这样整个体系可以简化成多糖、蛋白质以及溶液（乳糖，盐等）。 多糖和蛋白之间的相互作用的主要力为：静电力和排除斥力。蛋白质通常带一定的电荷，如果多糖也带相应电荷，则可以通过电荷作用（注意PGA以及卡拉胶是例外，前者在中性和酸性环境下都可以与乳蛋白通过电荷相互作用，后者在中性下与蛋白质同带负电贺，但仍然可以静电作用）。 一、多糖和蛋白质混合的结果 如果溶液中混合了多糖和蛋白质，其表现可以归纳如图1所描述的：不相容，共溶以及相互结合 (从左到右， 圆形代表蛋白质，线条代表多糖，下同)。 在非常低的浓度时， 蛋白质和多糖可以在溶液中共溶（上图中间），随着浓度的提高，其二着必然相互作用，排斥或结合。 由于蛋白质和多糖之间因为分子结构的不一，其之间存在广泛的不相容性。排斥可能导致体系的相分离，即“排除”分离。 比较容易理解的解释：因为蛋白质和多糖之间不相容，其必然要被排斥到两个多个蛋白质之外，如下图示意，导致多糖聚集区域的渗透压升高，要从蛋白聚集区域吸收水分，从而导致蛋白质和多糖快速分离，即“排除絮凝”。 排除絮凝主要由非吸附多糖和蛋白质之间发生，不带电荷的胶体通常都是非吸附性胶体，比如瓜胶，黄原胶等； 带电荷的胶体如果与蛋白质相互作用的条件不存在，比如，CMC在中性条件下与蛋白质没有电荷作用（带同种电荷）时也会相互排斥。每一个非吸附性的胶体都会导致排除絮凝，不同的在于其导致分离的浓度不一。多糖导致的排除絮凝都可以恢复，比如稀释，或将多糖除去。 有时过高的胶体浓度会导致过高的黏度，甚至凝胶，从而掩盖了“排除絮凝”的现象。 当多糖和蛋白质之间有结合时，其又可以分为三个阶段：不稳定，稳定以及不稳定。 通常多糖被吸附到蛋白质表面，如果多糖的数量没有达到完全覆盖蛋白质，多糖会被吸附到更多的蛋白质表面上，从而给两个或更多的蛋白质粒子架桥。这样一个过程也被称为“桥联凝聚”（见下图）；如果多糖完全覆盖了蛋白质表面，则可以提高其稳定性，或使体系保持稳定；但浓度进一步提高，多余的多糖会进一步导致排除凝聚，这在酸性乳品饮料中更明显，比如用果胶或PGA稳定酸性饮料时，都可以发现这种现象。 二、牛奶中酪蛋白胶束和多糖的作用------一些特例 牛奶中的酪蛋白胶束由四种不同的酪蛋白和磷酸钙结合而成的。胶束在空间上被κ-酪蛋白所稳定。酪蛋白胶束在高温下能与ι-卡拉胶混合，在足够低的ι-卡拉胶浓度，消耗反应还没导致不稳定。降低混合物的温度，有人观察到酪蛋白胶束表观大小快速地增大。这个现象由以下事实可以解释：ι-卡拉胶在47度左右会盘绕成螺旋状。由于螺旋构造，卡拉胶链的电荷密度增加以及静电反应增强到足够吸附。 果胶，CMC，与酪蛋白胶束也有一个相似的现象；当pH降低，果胶吸附到酪蛋白胶束表面。当pH提高，果胶吸附和蛋白质胶束的表观大小回复到原来没有果胶的中性pH环境下的样子。ι-卡拉胶和果胶的吸附都是可逆的。 如果阿拉伯胶和β-乳球蛋白在低于pH4.6条件下混合，会形成复合凝结体。相变化难以描绘，因为有很多单独的变量，如二元共聚物的浓度，pH值，和盐度。尝试着从理论上去描述复合凝胶，Michaeli, Overbeek, 和Voorn运用复合Flory-Huggings mean-field的方法计算系统含两个相对电荷聚合体在盐溶液中的自由能量，包括给出一个库仑反应能量，利用Debye-Huckel理论。相运动现在变成了一个强烈依赖离子力的作用。事实上离子力扮演了一个‘温度’的角色。图2也解释了这个，但温度必然被离子力所替代。 在离子力高的情况下，由于盐离子的静电屏蔽作用不会形成复合凝结体。在低盐度情况下，复合体形成，聚集到一起成为一个集中的相。 在高pH下，溶液稳定和完全混合。降低pH，由于阿拉伯胶和β-乳球蛋白之间有可溶复合体形成，粒子直径稍微增大。继续降低pH（小于5），复合物会导致相分离。 三、牛奶中其他因素导致的“排除“作用 牛奶中，根据胶体大小尺寸范围，粒子有三种显然不同的类型。那些粒子为脂肪颗粒(1微米;4vol%)，酪蛋白胶束(0.1微米;10vol%),和乳清蛋白(0.01微米,1vol%)。更小的分子被认为是连续相部分(背景)。酪蛋白胶束或一些更小的粒子可能也会导致排除絮凝。 如果在牛奶或相似体系中加入更多的酪蛋白胶束（或酪蛋白）会加速脂肪分层速度，比