北京林业大学（杨海灵）生物化学A教学大纲杨海灵教授版.docVIP

生物化学A教学大纲 杨海灵 绪言 （2学时） 教学要求： 了解生命的分子逻辑 理解水环境下生物大分子的亲水性与疏水性特点。 了解生物化学的定义、研究内容以及发展简史。 第一章 糖（学时2） 教学要求： 了解葡萄糖的链状和环状结构是如何通过实验确定的，葡萄糖的分子构象 能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，以及一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的结构 了解糖有那些重要的理化性质 了解几种常见的多糖和粘多糖分子结构的异同 教学内容： （1）大多数单糖都是手性化合物（醛糖、酮糖，单糖的构象，一些单糖衍生物） （2）二糖是两个单糖通过糖苷键连接形成的 （3）单糖和大多数多糖是还原糖 多糖是单糖残基的大的聚合物（同多糖：淀粉、糖原，结构同多糖：纤维素、几丁质） 糖蛋白有三种主要类型 第二章 脂（学时2） 教学要求： 了解天然脂肪酸的结构和特点 掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用 教学内容： 脂肪酸是许多脂的成分 甘油磷脂是生物膜的主要成分 血脂蛋白的分类与生理学作用 第三章 蛋白质（学时14） 教学要求： （1）了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是 个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI （2）掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作 用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法 掌握(-螺旋、(-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力 熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因 教学内容： （1）蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的（氨基酸分类， 氨基酸的两性性质，氨基酸 的化学反应，氨基酸的分离纯化） （2）蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的（肽键的形成，肽的化学合成，多肽的化学反应） （3）蛋白质可以通过各种生物化学技术纯化（凝胶过滤，电泳，离子交换以及亲和层析） （4）蛋白质的一级结构就是蛋白质的氨基酸序列（Edman降解测序方法，几种蛋白酶的 作用部位，蛋白质一级结构与进化关系） （5）蛋白质存在着四种水平的结构（蛋白质一级、二级、三级和四级结构） （6）肽链在构象上受到很大的限制（(-螺旋，(－折叠，胶原结构） （7）肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白 （8）球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠 （9）伴娘蛋白（Chaperones）协助蛋白质折叠 （10）具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体（血红蛋白是个四聚体蛋白， 血红蛋白 和肌红蛋白的氧合曲线不同， 血红蛋白是个别构蛋白， 镰刀型细胞贫血病是一种分 子病） 第四章 酶（学时14） 教学要求： 了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同 掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等 了解米式方程的推导过程和假设的前题条件 影响酶促反应的各种因素 教学内容： （1）酶可以按催化的反应类型分类 （2）米氏方程是表示酶促反应的速度方程（米氏方程，Km、Vmax、中间产物学说） （3）可逆抑制剂通过非共价键与酶结合（竞争性、反竞争性和非竞争性抑制作用） （4）丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征 （5）调节酶一般都是寡聚体（别构调节作用，天冬氨酸转氨甲酰酶，磷酸化作用调控） （6）存在着几种解释酶催化作用的机制（酶的催化机制，酶的催化中心，酸碱催化机制， 共价催化，靠近效应） （7）催化抗体具有许多酶的特性 第五章 核酸以及基因组与转基因植物（学时4） 教学要求： 能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构。了解DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异 掌握DNA双螺旋模型的要点，以及模型在生物学上的意义 弄清楚DNA超螺旋形成过程和特点 了解几种类型RNA结构特征 了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化，以及核酸杂化原理 基因组与人类基因组计划 转基因植物的类型 转基因植物与食品安全 教学内容： （1）核苷酸是DNA和RNA的构件分子（碱基，核苷，核苷酸，磷酸二酯键） （2）DNA是遗传物质（肺炎双球菌转化作用，噬菌体转导作用） （3）DNA二级结构是一个双螺旋结构（Chargaff法则，DNA的X衍射图，双螺旋模型） （4）DNA双螺旋可以以几种不同类型的构象存在（A、B和Z构型） （5）环状双螺旋DNA可形成超螺旋（DNA的三级结构） 细胞中含有几种类型的RNA（rRNA、mRNA、tRNA和snRNA） 核酸分子的理化特性（增色效应，减色效应，Tm，变性，杂化） 第六章 维生素（2学时） 教学要求 了