酶分子结构特征.docVIP

复习提问：酶催化反应的特点？ 新课引入：酶催化反应的特点是通过酶分子结构反映出来的，下面我们一起来探讨酶分子的结构。 §5－3 酶分子的结构特征 按酶的化学组成将酶分为 结合酶酶 结合酶 酶 单纯酶（简单蛋白质） 辅因子 酶蛋白——蛋白质部分 金属辅因子 有机辅因子 辅酶 辅基 非蛋白质部分 全酶 ＝ 酶蛋白 ＋ 辅因子 全酶 ＝ 酶蛋白 ＋ 辅因子 决定酶反应的专一性 对电子或化学基团起传递作用 只有全酶才有催化活性，若两者分开，则酶的活性消失。 一、酶蛋白的结构特征 1、酶蛋白质一般具有球状外貌 根据酶蛋白分子的结构特点将酶分为三类 = 1 \* GB3 ①单体酶——具有三级结构 a. 一条多肽链 b. 如催化水解反应胰蛋白酶、广泛应用的工业用酶制剂等。 = 2 \* GB3 ②寡聚酶——具有四级结构 a. 由二个甚至多个亚基组成 　 b. 亚基间通过疏水作用力、氢键、离子键和范德华力联系而成整体分子。如烯醇化酶（二聚体）、乳酸脱氢酶（四聚体） = 3 \* GB3 ③多酶体系 a. 由几种酶嵌合形成的复合体 b. 有利于一系列反应的连续进行 c. 相对分子质量很大 2、酶的相对分子质量 单体酶——在30000~60000之间，且40000左右较为集中，约占11％。如羧肽酶A由307个氨基酸殘基组成，相对分子质量为34600。 寡聚酶——至少是单体加倍，多者数万、几十万乃至数百万，二聚体约占36％、四聚体约占33％。如乳酸脱氢酶亚基相对分子质量为35000，酶相对分子质量为150000。 3、氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系 酶功能相近——氨基酸组成相近——氨基酸排列顺序相近（存在大量同源序列，尤其催化活性部位） 序列之间的差异，一般是在远离活性部位的地方。 4、氨基酸的空间分布 酶的内核（活性中心）——疏水性氨基酸居多。 酶的表面——亲水性氨基酸占优势，赋予酶的水溶性特点。 5、酶分子的柔顺性——酶在水溶液中通常以多种构象存在 无水状态——相对刚性（一种“锁定”构象） 有水状态——由“刚”向“柔”转化。 水作为一种极性和高介电常数的物质，像润滑剂一样，加到无水的酶中以后，就使酶由“刚”向“柔”转化，酶在与其底物相遇时，才可能发生专一性结合，并催化底物转变成产物。 二、酶的辅因子 酶的辅因子是酶分子结构中的非蛋白质组分，大部分酶必须有辅因子才显示活性。 1、辅因子的组成： ①金属辅因子 如Zn、Ca、Cu、Fe、Co、Mo等。结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。 ②有机辅因子 （1）维生素或其衍生物 （2）核苷酸，如ATP、ADP等 （3）苯醌类，如辅酶Q、质体醌等 （4）血红素类（铁卟啉）等 2、辅因子的分类： 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合松散，以非共价键相连。可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧，以共价键相连。如铁卟啉或含B族维生素的化合物，用透析等方法不能使它们与酶蛋白分开。 辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e－)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。 与转移氢有关的辅酶或辅基：如辅酶Ⅰ（NAD）辅酶Ⅱ（NADP）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）FMN（黄素单核苷酸）等。 与转移除氢以外的基团有关的辅酶或辅基：如ADP、ATP、辅酶A （传递酰基）、FH4（四氢叶酸，一碳基团载体）等。 三、酶的活性部位 1、全酶与活性部位的关系 全酶辅因子 全酶 辅因子 酶蛋白 必需基团 （残基） 非贡献残基 活性部位 结构残基 接触残基 辅助残基 结合部位 催化部位 （1）必需基团(essential group)：常将活性部位的功能基团统称为必需基团。例如丝氨酸（Ser）羟基，组氨酸（His）的咪唑基，半胱氨酸（Cys）的巯基，天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）的侧链羧基等。而酶活性中心以外的功能基团（结构残基）则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。 （2）活性部位：在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。酶分子中直接与底物substrate）结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心（active site）。。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。 2、活性部位的大小、功能 酶（enzyme）的活性部位是酶完成催化功能的核心部位。却只是酶分子的很小一部分。它包括催化部位、结合部位和辅助残基。 酶的活性部位的各个部分是一个行使催化功能的整体。 3、活性部位出现频率高的氨基酸残基 “7+3+1”规律 出现频率最高：丝氨酸（Ser）、组氨酸（Hi