第5章-蛋白质的三维结构.pptVIP

第五章 蛋白质的三维结构 主要内容 稳定蛋白质三维结构的作用力 多肽主链折叠的空间限制 蛋白质的二级结构 纤维状蛋白质 超二级结构和结构域 球状蛋白质与三级结构 蛋白质折叠与结构预测 亚基缔合与四级结构 （一）氢键 氢键的贡献是协同蛋白质的折叠和帮助稳定球蛋白的天然构象。 多肽链骨架的羰基和酰胺基之间，常常形成氢键使肽链形成α-螺旋和β-折叠结构。 在多肽链骨架和水之间，多肽链骨架和极性侧链之间，两个极性侧链之间以及极性侧链和水之间也可以形成氢键。 大多数氢键都是N-H……O类型的。 （二）范德华力 广义范德化力包括定向效应、诱导效应和分散效应等。 范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用，范德华力只有当两个非键合原子之间处于一定距离时才能达到最大。 虽然范德华力相对来说比较弱，但由于范德华力相互作用数量大，并且具有加和性，因此范德华力是一种不可忽视的作用力。 （三）疏水作用 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水的现象称之疏水相互作用（hydrophobic interaction）。 因为水分子彼此之间的相互作用要比水与其它非极性分子的作用更强烈，非极性侧链避开水聚集被压迫到蛋白质分子内部，而大多数极性侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。 疏水相互作用在维持蛋白质构象中起着主要的作用，也是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力。 （四）离子键 离子键是带有相反电荷的侧链之间的离