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2017-09-07 发布于上海
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a common ca2+-driven interdomain module governs eukaryotic ncx regulation常见的ca2 +简况interdomain模块控制真核ncx的监管.pdf

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acommonca2-driveninterdomainmodulegovernseukaryoticncxregulation常见的ca2简况interdomain模块控制真核ncx的监管

A Common Ca2+-Driven Interdomain Module Governs Eukaryotic NCX Regulation 1 2 3 1 1 3 Moshe Giladi , Yehezkel Sasson , Xianyang Fang , Reuben Hiller , Tal Buki , Yun-Xing Wang , 2 1 Joel A. Hirsch *, Daniel Khananshvili * 1 Department of Physiology and Pharmacology, Sackler School of Medicine, Tel-Aviv University, Ramat-Aviv, Tel-Aviv, Israel, 2 Department of Biochemistry and Molecular Biology, Faculty of Life Sciences, Tel-Aviv University, Ramat-Aviv, Tel-Aviv, Israel, 3 Protein–Nucleic Acid Interaction Section, Structural Biophysics Laboratory, National Cancer Institute at Frederick, National Institutes of Health, Frederick, Maryland, United States of America Abstract + 2+ 2+ 2+ Na /Ca exchanger (NCX) proteins mediate Ca -fluxes across the cell membrane to maintain Ca homeostasis in many cell types. Eukaryotic NCX contains Ca2+-binding regulatory domains, CBD1 and CBD2. Ca2+ binding to a primary sensor (Ca3-Ca4 sites) on CBD1 activates mammalian NCXs, whereas CALX, a Drosophila NCX ortholog, displays an inhibitory response to regulatory Ca2+ ˚ . To further elucidate the underlying regulatory mechanisms, we determined the 2.7 A crystal structure of mammalian CBD12-E454K, a two-domain construct that retains wild-type properties. In conjunction with