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2017-09-12 发布于上海
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the hiv-1 integrase α4-helix involved in ltr-dna recognition is also a highly antigenic peptide element所涉及的hiv - 1整合酶α4-helix ltr-dna识别也是一个高度抗原肽元素.pdf

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the hiv-1 integrase α4-helix involved in ltr-dna recognition is also a highly antigenic peptide element所涉及的hiv - 1整合酶α4-helix ltr-dna识别也是一个高度抗原肽元素

The HIV-1 Integrase a4-Helix Involved in LTR-DNA Recognition Is also a Highly Antigenic Peptide Element 1,2 3 4 2 1 1 Sandy Azzi , Vincent Parissi , Richard G. Maroun , Pierre Eid , Olivier Mauffret , Serge Fermandjian * ´ ´ ´ 1 LBPA, ENS de Cachan, CNRS, Cachan, France, 2 Unite Inserm 1014, Regulation de la survie cellulaire et des allogreffes, Universite Paris XI, Villejuif, France, 3 CNRS UMR ´ ´ ´ ´ ´ 5234, Laboratoire de Microbiologie Cellulaire et Moleculaire et Pathogenicite, Universite de Bordeaux II, Bordeaux, France, 4 Departement des Sciences de la Vie et de la ´ ´ Terre, Faculte desSciences, Universite Saint-Joseph, CST-Mar Roukoz, Beirut, Lebanon Abstract Monoclonal antibodies (MAbas) constitute remarkable tools to analyze the relationship between the structure and the function of a protein. By immunizing a mouse with a 29mer peptide (K159) formed by residues 147 to 175 of the HIV-1 integrase (IN), we obtained a monoclonal antibody (MAba4) recognizing an epitope lying in the N-terminal portion of K159 (residues 147–166 of IN). The boundaries of the epitope were determined in ELISA assays using peptide truncation and amino acid substitutions. The epitope in K159 or as a free peptide (pep-a4) was mostly a random coil in solution, while in the CCD (catalytic core domain) crystal, the homologous segment displayed an amphipathic helix structure (a4-helix) at the protein surface. Despite this conformational difference, a