基础化学第七章(化学反应速率)8.pptVIP

化学热力学（chemical thermodynamics）：研究化学反应的热效应（ΔH）、自发进行方向（ΔG） 、反应的限度（K） CO(g) + NO(g) = CO2(g) + ? N2(g) ?rGθm(298K) = - 334 kJ?mol-1 反应的趋势很大 ，但速率很小。 化学动力学(chemical kinetics) ：研究化学反应速率的理论、反应的机理、影响反应速率的因素。 酶催化的作用机理：酶能显著地降低活化能，能表现为高度的催化效率 趋近效应：酶将底物结合在它的活性部位，底物浓度增高，反应速度也随之提高 定向效应：酶与底物间的靠近具有一定的取向，增加了ES复合物进入活化状态的几率。 张力作用：底物的结合可诱导酶分子构象变化，酶分子构象变化又对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。 酸碱催化作用：酶活性中心的某些氨基酸残基往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性或碱性基团是有力的催化剂。 共价催化作用：某些酶能与底物形成极不稳定的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。 研究方法：研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变。 V = Vmax[S] /（Km + [S]） Vmax ：酶促反应的最大速度， [S] ：底物浓度， Km ：米氏常数， V ：在某一底物浓度时相应的反应速度 Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。 Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关，与酶的浓度无关。 各种酶Km值，大致在10-1～10-6 mol·L-1 pH 可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，从而影响酶与底物的结合。 动物体内多数酶的最适pH值接近中性 温度较低时，反应速度随温度升高而加快，一般，温度每升高10K，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优，反应速度反而随温度上升而减缓 酶的最适温度 既然体内各种物质代谢过程多为酶促反应，则不论是遗传缺陷或外界因素造成的对酶活性的抑制或破坏均可引起疾病甚至危及生命。 酶缺陷引起的疾病多为先天性或遗传性疾病，如酪氨酸羟化酶缺乏导致白化症。 很多中毒现象都与酶有关，如常用的有机磷农药敌敌畏，能与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基结合，重金属As、Hg、Ag等可与某些酶的巯基结合而使酶活性丧失，氰化物（CN-）能与细胞色素氧化酶结合，使生物氧化中断，严重威胁生命。 许多遗传性疾患是由于先天性缺乏某种有活性的酶所致，故在出生前，从羊水或绒毛中检出该酶的缺陷或其基因表达的缺陷，从而可采取早期流产，防患于未然。 当某些器官组织发生病变，由于细胞的坏死或破坏，或细胞通透性增加，可使原来在细胞内的某些酶逸入体液中，使体液中该酶的含量升高。通过对血、尿等体液和分泌液中某些酶活性的测定，可以反映某些组织器官的病变情况，而有助疾病的诊断。 温度对反应速度的影响 可逆性抑制 竞争性抑制 非竞争性抑制 不可逆性抑制 非专一性 专一性 激活剂 酶促反应速度 抑制剂 能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 能使酶活性提高的物质（大部分是离子或简单的有机化合物。如 Mg2+ 是多种激酶和合成酶的激活剂 ） 酶分子 活性中心 结合部位 催化部位 变构中心 不是酶活性中心的组成部分，但可以与某些化合物（称为变构剂）发生非共价结合，改变酶分子的构象，激活或抑制酶 有机磷化合物 羟基 失活酶 酸 解磷定（PAM）等药物可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀虫剂分离而复活。 专一性 ：抑制剂专一地与酶的活性中心或其必需基团共价结合，抑制酶的活性。 不可逆性抑制剂，通常以共价键方式与酶的必需基团结合而使酶失活。 不可逆性抑制作用 巯基酶 路易士气 失活酶 酸 失活酶 二巯基丙醇（BAL） 巯基酶 结合物 非专一性 ：抑制剂与酶分子中一类或几类基团共价结合，导致酶失活。As3+、Pb2+、Cu2+、Hg2+ 与酶分子的巯基不可逆结合，抑制巯基酶。用二巯基丙醇可使酶复活。 可逆性抑制 抑制剂与酶以非共价键可逆结合。用透析等物理方法除去抑制剂后，酶活性恢复。 竞争性抑制 ：抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比。 非竞争性抑制 ：抑制剂常与酶分子上结合基团以外的化学基团结合。 酶的变构调节 酶分子 活性中心 结合部位 催化部位 变构中心