生物化学-20.docVIP

第二章 酶化学知识点 1,酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。2,辅基/酶:酶若具有催化活性可能需要有机或无机辅助因子或小分子多肽的帮助。具有这样辅助功能的有机物质称为辅酶，无机金属离子类称为辅基。3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。4，酶活力单位（U,active?unit）:酶活力的单位量度。11个酶活力单位是指在最适条件下，在1min内能转化1μmol底物的酶量.5，比活（specific?activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。7，活性部位（active?energy）: 酶是蛋白质，是大分子化合物，在这样一个大分子中只有一小部分是与底物结合，并与催化作用直接有关，这个部位称酶的活性中心。 9，共价催化（covalent?catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。 10，邻近效应（proximity?effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。12，米氏方程（Michaelis-Mentent?equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=Vmax[s]/(Km+[s])13，米氏常数（Michaelis?constant）:对于一个给定的反应，从酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度（1）Km是酶的一个特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关 （2）如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小的称该酶的最适底物。 （3）Km是一个物理常数除了与底物类别有关，还与pH、温度有关。 （4）Km表示酶与底物的亲和力。 Km值最小，亲和力越强，反应速度越快。 16，竞争性抑制作用（competitive?inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。17，非竞争性抑制作用（noncompetitive?inhibition）:?抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。18，反竞争性抑制作用（uncompetitive?inhibition）:?抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。22，别构酶（allosteric?enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。23，别构调节剂（allosteric?modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。26，同功酶（isoenzyme?isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。27，别构调节酶（allosteric?modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。 28锁和钥匙学说：酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙配一把锁一样 29诱导契合学说：酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状 第四章 核酸和核苷酸1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。3，cAMP(cycle?AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。4，磷酸二脂键（phosphodiester?linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic?acid）：作为组成成分的一类?RNA，rRNA是细胞内最?丰富的?RNA?.8，信使核糖核酸(mRNA,messeng