蛋白质化学复习题1摘要.doc

第一章 蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的 赖氨酸 侧链和 精氨酸 侧链几乎完全带正电荷，但是 组氨酸 侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 黄 色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生 蓝紫 色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基 与 亚硝酸 作用生成 羟酸和N2 。 4． 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定 N+H3基 上放出的 H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯 法、 丹磺酰氯 法、 本异硫氰酸法和 氨肽酶 法。C端分析的方法有 肼解 法和 羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指 二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体 ，其基本组合形式为 αα 结构 、 βαβ 结构 、 Rossmann折叠（βαβαβ结构） 、 β发夹结构（ββ结构） 、 β曲折结构 和 希腊钥匙结构 等。 7．蛋白质的二级结构有 酰胺平面 、 α螺旋结构 、 β折叠结构 、 β转角结构 和Ω环 等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用 酶水解原来的蛋白质 ，然后用 离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的 苯丙氨酸 、 酪氨酸 和色氨酸 三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为 。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当 脯氨酸 、 甘氨酸 和 异亮氨酸 三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以 平行 排列。 13．氨基酸的结构通式为 。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有 精氨酸 、 组氨酸和 赖氨酸 。酸性氨基酸有 天冬氨酸 和 谷氨酸 。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 苯丙氨酸 和 色氨酸 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3 半胱氨酸 是含硫的极性氨基酸。 (4) 甘氨酸 或 脯氨酸 是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。 (5)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是 。 16．氨基酸的等电点(pI)是指 氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等时其所处的溶液PH 。 17．氨基酸在等电点时，主要以 两性 离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以 负 离子形式存在，在pHpJ的溶液中，大部分以 正 离子形式存在。 18．Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含3.6 个氨基酸残基，高度为 0.54nm 。每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并沿轴旋转 100 度。 19．胶原蛋白是由 3 股肽链组成的超螺旋结构。 20．一般来说，球状蛋白质的 疏水 性氨基酸侧链位于分子内部， 亲水 性氨基酸侧链位于分子表面。 21．维持蛋白质构象的化学键有 肽键 、 二硫键 、 酯键 、 配位键 、 氢键 和 离子键 。 22．当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称 盐溶 。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称 盐析 。 23． 脯氨酸 不是α－氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。 24．维持蛋白质构象的次级键主要有 氢键 、 离子键 、 范德华力 和 疏水作用 。 二、是非题 1．一