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第三章 酶与生物催化剂 一、酶的分类 1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase） 二、酶的命名 习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反应性质以及酶的来源命名； 系统命名（1961年国际酶学委员会确定）每一个酶由下列三种表示： 1、系统名称：底物名+反应性质 2、分类编号：E.C.+四个数字 3、推荐名：选一个习惯名（实用、简单） 酶的聚集方式 1、松散排列 酶在细胞中各自以可溶的单体形式存在，彼此没有结构上的联系。 反应时酶是随机扩散，催化效率不高。（如糖酵解历程） 2、簇式排列 几种酶有机地聚集在一起，精巧的镶嵌成一定的结构，定向转移，形成多酶复合体。催化效率高。 【举例】丙酮酸脱氢酶复合体 脂肪酸合成酶复合体 3、与生物膜结合 一种结构更高的多酶复合体，酶整齐的排列在生物膜上。催化效率最高。（如呼吸链） 辅酶/辅基的作用特点 辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。 焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。 辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。 维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。 生物素是B族维生素B7，它是多种羧化酶的辅酶。 生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。 维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加氢的还原产物四氢叶酸。 四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。 硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式：即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）。 酶分子中的金属离子 根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激活酶。 金属酶(metalloenzyme)：酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3?、Zn2+ 、Mn2+、Co2? 等。 金属激活酶(metal-activated enzyme) ：金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不紧密。 金属离子的作用：稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力。 金属离子催化作用 金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。 ? 电子传递中间体 许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。 酶的结构 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2．催化部位（catalytic site） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心 结合部位决定酶的专一性 催化部位决定酶所催化反应的性质 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 酶作用高效率的机制 1、中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E ?许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 （2）底物的过渡状态：张力效应 反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关 在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态 酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力 张力学说 这是一个形成内酯的反应。当 R＝CH3时，其反应速度比 R＝H的情况快315倍。 由于-CH3体积比较大，与反应